1 La pelle

1 La

pelle

1.1 Introduzione

Il cuoio è pelle animale che alla fine di una lunga serie di trattamenti di tipo fisico e chimico diviene imputrescibile e facilmente lavorabile perciò adatta all’ottenimento di una svariata articolistica che va dal morbido abbigliamento fino al duro e compatto cuoio suola. Questa serie di trattamenti prende il nome di “processo conciario”.

Il cuoio si ottiene per lo più da pelli di comuni animali da macello (bovini, ovini, caprini, etc.), che rappresentano un sottoprodotto pregiato dell’industria alimentare, dotato di proprio valore commerciale.

1.2 Morfologia della pelle

Le pelli dei mammiferi sono essenzialmente uguali nella loro costituzione istologica.

Nella sezione trasversale di una pelle si distinguono tre strati principali con diversa struttura: epidermide, derma e strato sottocutaneo (Figura 1-1).

Da un punto di vista chimico, una pelle di vitello è composta in media [1] dal 64% di acqua, dal 33% di proteine, dal 2% di grassi, dallo 0,5% di sostanze minerali e dallo 0,5% di altre sostanze.

1.2.1 L’epidermide

È la parte più esterna della pelle che nei bovini costituisce circa l’1% dello spessore totale, e nella produzione del cuoio viene sempre eliminata con tutti i suoi annessi (peli, follicoli, ghiandole sebacee e sudorifere, scaglie, materie cornee, etc.). L’epidermide appare come strato omogeneo anche se ad un’analisi microscopica si rivela costituita da strati sovrapposti di cellule:

ƒ lo strato corneo , più esterno e costituito da cellule morte;

ƒ lo strato di Malpighi formato da cellule vive che sviluppandosi spingono quelle morte verso l’esterno;

ƒ la membrana ialina che separa nettamente l’epidermide dal derma.

Sia il pelo che l'epidermide sono costituiti in parte da cheratina, una proteina ricca dell’amminoacido cistina e caratterizzata dalla presenza di legami cistinici (ponte disolfuro R-CH2-S-S-CH2-R') tra catene proteiche adiacenti.

La cheratina è assai resistente all'attacco proteolitico, è insolubile in acqua, in acidi od alcali diluiti ma ha la caratteristica di essere attaccabile da agenti riducenti e ossidanti (che agiscono sul legame disolfuro); per questo motivo la cheratina può essere eliminata per via chimica.

1.2.2 Il derma

In genere il derma rappresenta circa l' 85% dello spessore della pelle ed è la parte che, dopo la fissazione del conciante, viene trasformata in cuoio.

Il derma è costituito da tessuto connettivo ovvero da un ricco intreccio di sottili fibre di collagene, proteina che non contiene amminoacidi solforati, ma è ricca di idrossiprolina; le fibre sono racchiuse in una guaina di tessuto areolare (costituito da una proteina chiamata

Le dimensioni delle fibre collageniche e la loro orientazione spaziale fanno sì che il nel derma si possano individuare i seguenti due strati:

ƒ strato papillare: è lo strato superiore e si trova tra l’epidermide e la base dei peli; è caratterizzato da un fitto intreccio di fibre collageniche molto sottili (0.01 mm di diametro) orientate perpendicolarmente alla superficie della pelle; tra le fibre di collagene sono inserite fibre elastiche che hanno il compito di dare elasticità alla pelle. Lo strato papillare è molto importante perché costituisce la parte più pregiata del pellame che prende il nome di “lato fiore”

ƒ strato reticolare: costituito da spessi fasci di fibre collageniche (aventi diametro di 0.1 mm) con orientazione variabile man mano che si scende verso gli strati più profondi del derma fino a raggiungere direzione pressoché parallela alla pelle. Sono queste fibre che si intrecciano in più direzioni a determinare le caratteristiche di resistenza fisica del pellame e costituiscono quello che è comunemente detto “lato carne”.

1.2.3 Il tessuto sottocutaneo

Il tessuto sottocutaneo si trova sotto il derma ed ha il compito di fissare la pelle alle varie parti del corpo; costituito in gran parte da adipe e fibre di collagene disposte parallelamente alla superficie della pelle, il tessuto sottocutaneo viene in buona parte rimosso durante la macellazione e come l’epidermide viene completamente eliminato durante le fasi del processo conciario andando a costituire il “carniccio”.

1.2.4 Altri componenti

Altri componenti della pelle sono:

ƒ le ghiandole sudorifere: sono ghiandole poste nel derma che fuoriescono sulla superficie della pelle e secernono sudore;

ƒ le ghiandole sebacee: poste nella guaina presente tra il pelo e il follicolo pilifero secernono il liquido che lubrifica il pelo;

1.3 Il collagene

Il componente della pelle che più interessa il conciatore è il collagene, la proteina che reagisce direttamente con gli agenti concianti, i coloranti e gli ingrassi. Il collagene è insolubile in acqua e nelle soluzioni acide ed alcaline diluite a temperatura ordinaria.

Le fibre di collagene formano la maggior parte del derma della “pelle in trippa”, cioè della pelle scarnata, depilata e pronta per la concia.

1.3.1 Struttura del collagene

La fibrilla di collagene è formata da vari filamenti ognuno dei quali costituito da protofibrille tenute insieme da forze di attrazione elettrostatica; ogni protofibrilla è costituita da tre catene peptidiche ad α-elica legate tra loro trasversalmente da ponti d’idrogeno.

Le catene peptidiche sono macromolecole il cui monomero è un amminoacido; gli amminoacidi hanno la caratteristica di contenere nella loro molecola contemporaneamente gruppi basici (-NH2) e acidi (-COOH), legati ad un atomo di carbonio α di una catena

idrocarburica che può essere lineare, ciclica o aromatica; tale catena viene detta catena laterale ed alcune volte può contenere gruppi ossidrilici (-OH) oppure portare su uno dei suoi atomi di carbonio un altro gruppo -NH2 o -COOH.

Schematicamente un amminoacido si rappresenta così:

Figura 1-2: rappresentazione di un amminoacido

Gli amminoacidi si legano tra loro con un legame peptidico (Figura 1-3) formando polipeptidi a basso peso molecolare e progressivamente proteine ad elevato peso molecolare.

Figura 1-3: formazione di un legame peptidico fra due amminoacidi [3]

In generale una proteina può contenere venti diversi amminoacidi, ovvero venti tipi di catene laterali, fra loro differenti per dimensione, carica, capacità di formare legami e reattività chimica.

A prescindere dal tipo di catena laterale, gli amminoacidi in soluzione a pH neutro sono ioni bipolari; le funzioni amminiche (-NH2) tendono in parte a protonarsi (-NH3+) ed i

gruppi carbossilici (-COOH) tendono in parte a dissociarsi (-COO-) anche se nella globalità le cariche positive e negative tendono a neutralizzarsi.

Lo stato di ionizzazione varia al variare del pH del mezzo (Figura 1-4); in una soluzione molto acida, il gruppo carbossilico non si dissocia a causa dell'elevata concentrazione di ioni H+, mentre il gruppo amminico sarà per lo stesso motivo ionizzato.

Viceversa, in una soluzione alcalina, il gruppo amminico non verrà protonato mentre il gruppo carbossilico, data la bassa concentrazione di ioni H+,sarà dissociato.

La possibilità di ionizzazione o meno delle catene polipeptidiche in funzione del pH è di fondamentale importanza nel processo di concia.

Figura 1-4: forme ioniche di un amminoacido

Non dissociata pH acido pH neutro pH basico

1.3.2 Caratteristiche del collagene

Le caratteristiche più interessanti del collagene sono: il punto isoelettrico e la temperatura di gelatinizzazione.

Punto isoelettrico

Dal comportamento degli amminoacidi in soluzioni acquose al variare del pH deriva una delle più importanti proprietà delle proteine chiamata punto isoelettrico.

Questo termine indica il valore del pH del mezzo per il quale le cariche positive e negative della proteina sono perfettamente bilanciate ovvero la proteina si trova in uno stato di inerzia reattiva.

Per il carattere anfotero del collagene, quando viene immesso in un bagno acido, le cariche negative dei suoi gruppi carbossilici vengono neutralizzate dai protoni del mezzo; questo fa sì che complessivamente la proteina risulti carica positivamente (pelle cationica), secondo la parte sinistra dell’equazione mostrata in Figura 1-5.

Figura 1-5: carattere anfotero del collagene

Viceversa, quando la proteina è immessa in un bagno alcalino, le cariche positive vengono neutralizzate dagli ioni OH− del mezzo formando acqua; di conseguenza si genera un complesso caricato negativamente (pelle anionica), secondo quanto descritto nella parte destra dell’equazione precedente.

Variando il valore del pH del mezzo si può raggiungere la condizione per cui nessuna migrazione di carica è osservata, si raggiunge cioè il punto isoelettrico della proteina (P.I.) la cui determinazione esatta è effettuata con tecniche elettroforetiche.

trattamento con basi forti modifica il P.I. del collagene perché la grossa quantità di ioni OH- in soluzione rende disponibili sulla pelle molte cariche negative che per essere bilanciate richiedono di scendere con il pH del bagno a valori più bassi di 7.5 (si arriva a pH 4.8÷5).

A valori di pH prossimi al suo P.I, il collagene è caratterizzato da una grande inerzia chimico-fisica: ha infatti la minima tendenza a reagire, la minima viscosità e la minima capacità di gonfiamento.

Temperatura di gelatizzazione

A temperature superiori ai 50 °C il derma subisce gravi danni dall'azione dell'acqua, infatti la pelle si restringe e si attorciglia su sé stessa; se inoltre facciamo bollire l'acqua per un certo periodo, il derma si scioglie dando origine ad una soluzione gelatinosa prodotta della denaturazione delle proteine che lo compongono.

La temperatura al di sopra della quale il collagene comincia a ricevere danni dall'azione dell’acqua è detta temperatura di gelatinizzazione (Tg).

Con il processo di concia si stabilizza la struttura fibrosa della pelle ottenendo un aumento della Tg; la temperatura di gelatinizzazione di un cuoio conciato dipende dal tipo di conciante utilizzato (indicativamente per cuoi conciati al cromo avremo valori di Tg>100°C, per cuoi conciati al vegetale avremo Tg di circa 70°C mentre per cuoi conciati con glutaraldeide la tg si attesterà intorno agli 80°C).

Come è intuibile questo valore di temperatura è usato in conceria come numero indice per valutare il grado di concia di un pellame, più esso è alto maggiore sarà la qualità della pelle conciata.