Le proteine: dagli
amminoacidi alla struttura
quaternaria
GLI AMMINOACIDI PROTEICI: LA STRUTTURA
C
COO
-
+
H
3
N
H
R
LE PROPRIETA’ DEL GRUPPO α-AMMINICO E α-CARBOSSILICO
Forma
non ionica
zwitterionica
Forma
C
C=O
H
2N
H
R
HO
R
C
C=O
+H
3N
H
-O
LE CATENE LATERALI DEGLI
AMMINOACIDI PROTEICI
I LIVELLI DI ORGANIZZAZIONE STRUTTURALE DELLE PROTEINE
UN PARADIGMA FONDAMENTALE
LA FORMAZIONE DEL LEGAME PEPTIDICO: LA STRUTTURA PRIMARIA
LE CARATTERISTICHE DEL LEGAME PEPTIDICO C O N H Cα Cα C O- N Cα Cα H + più corto di un legame semplice C-N più lungo di un legame doppio C=O
La rotazione intorno agli angoli φ e ψ determina la
conformazione della catena peptidica
Cαn+1 Cα Cαn-1 C Cn+1 Nn+1 N O On-1 Hn+1 H φ ψ
Rotazione intorno agli angoli φ e ψ: angoli permessi e angoli proibiti. Il modello di Ramachandran
φ e ψ
permessi
φ e ψ proibiti
Dati sperimentali (angoli osservati) in un grafico
di Ramachandran Grafico di Ramachandran
I LIVELLI DI ORGANIZZAZIONE STRUTTURALE DELLE PROTEINE
UN PARADIGMA FONDAMENTALE: UNA STRUTTURA → UN LEGAME
LEGAME PEPTIDICO
STRUTTURE SECONDARIE
Non tutti gli angoli di rotazione sono possibili a causa degli ingombri sterici. Esistono delle strutture
energeticamente stabili definite da particolari coppie di angoli φ e ψ. Queste strutture sono stabilizzate da
H -+ d H H -+ d - H
ALLINEAMENTO = POLARIZZAZIONE MIGLIORE NON ALLINEAMENTO = POLARIZZAZIONE PEGGIORE
I legami a idrogeno sono legami tra DIPOLI
PERMANENTI
Il legame a idrogeno
A differenza delle altre interazioni deboli, il
legami a idrogeno è direzionale e a lunghezza
Acceptor···donor Geometry Angle (°)
HCN···HF linear 180
H2CO···HF trigonal planar 120 H2O···HF pyramidal 46 H2S···HF pyramidal 89 SO2···HF trigonal 142
A differenza delle altre interazioni deboli, il legami a idrogeno è direzionale e a lunghezza
quasi fissa
Proprietà del legame a idrogeno
La distanza X−H è tipicamente
≈110 pm, mentre la distanza H···Y è tra160 e 200 pm.
Nell’acqua la distanza H···Y e ≈197 pm.
I legami a idrogeno si
stabiliscono tra atomi a
elettronegatività diversa
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 n n+1 n+2 n+3 n+4 Nell’α-elica il legame a H è tra l’a.a. n e quello n+4
α-elica elica 310 elica π Le strutture secondarie ad elica Legame a H n n+4 Legame a H n n+3 Legame a H n n+5
19 1 2 3 4 5 6 9 7 8
Proprietà delle eliche – l’anfipaticità
idrofobico carico polare 1 2 3 4 5 6 7 8 9 1 2 3 4 5 6 7 8
UN’ALTRA POSSIBILITA’ CONFORMAZIONALE E’ COMPATIBILE CON IL GRAFICO DI RAMACHANDRAN
LA STRUTTURA beta ESTESA
STRUTTURE β PARALLELE
0.7 nm 0.65 nm
I foglietti β
Strutture β antiparallele Strutture β parallele
angolo diedro (gradi)
φ ψ ω β-sheet antiparallelo -139 + 135 -178 β-sheet parallelo -119 +113 180
Foglietto
antiparallelo
Le catene laterali si alternano sopra e sotto il foglietto
I foglietti β – l’anfipaticità
FOGLIETTI β
UN ELEMENTO “ACCESSORIO” DELLE STRUTTURE SECONDARIE: LE INVERSIONI DI CATENA
