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Proteine. La lunghezza della catena La sequenza degli amminoacidi è rigorosamente definita

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Academic year: 2022

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(1)

Le differenze funzionali delle proteine

derivano dalla sequenza degli amminoacidi che ne determinano la struttura 3D

•La lunghezza della catena

•La sequenza degli amminoacidi è rigorosamente definita

Proteine

(2)

Alimento Proteine totali (%)

Alimento Proteine totali (%)

Pane bianco 8,4 Fagioli in scatola 5,2

Pane integrale 9,2 Lenticchie essiccate 24,3

Riso 2,6 Piselli congelati

lessi

6,0

Pasta 3,6 Fagiolini crudi 2,9

Fiocchi di mais 7,9 Fagioli borlotti lessi 1,2 Latte vaccino intero 3,2 Cavoli crudi 1,7

Latte materno 1,3 Funghi crudi 1,8

Latte di soia 2,9 Mais dolce in scatola

2,9

Formaggio parmigiano 39,4 Mele 0,4

Formaggio brie 19,3 Banane 1,2

Yogurt bianco 5,7 Uva passa 2,1

Gelato al latte 3,6 Mandorle 21,1

Uova intere 12,5 Arachidi tostate 25,5

Carne magra cruda di manzo

20,3 Confettura 0,6

Carme magra e cruda

d’agnello 20,8 Cioccolato al latte 4,7

Carme magra e cruda di pollo

20,5 Cioccolato fondente 8,4 Salsiccia di maiale

cruda

10,6 Patatine fritte 5,6 Filetto di merluzzo

crudo

17,4 Birra amara “Pils” 0,3

Tonno in scatola 27,5 Birra “stout” 0,3

Patate novelle 1,7 Birra “lager” 0,2

Le proteine negli alimenti

(3)

Gli elementi costitutivi delle proteine: gli amminoacidi

(4)

CH2 OH CH2SH

CH2CH2CO NH2 CH2CO NH2

CH(OH) CH3

CH2OH

H CH3

CH (CH3)2

CH

CH2CH3 CH3

CH2CH2 S CH3

CH2CH (CH3)2 CH2

N H CH2

H2 N H

+ COO-

CH2CH2CH2CH2NH+3

CH2CH2CH2NH C=NH2 NH2

+

CH2COO-

CH2CH2COO-

N NH CH2

H

+

Acido L-glutammico (Glu, E)

Acido L-aspartico (Asp,D)

L-Lisina (Lys, K)

idrofili,acidi

idrofili,basici

idrofili, neutri

idrofobi

L-Tirosina (Tyr, Y) L-Cisteina (Cys,C)

L-Istidina (His,H)

L-Asparagina(Asn,N)

L-Glutammina (Gln,Q)

L-Treonina (Thr,T)

L-Fenilalanina (Phe, F)

L-Leucina (Leu, L)

L-Metionina (Met, M)

L-Serina (Ser,S)

L-Glicina (Gly, G)

L-Alanina (Ala, A)

L-Valina (Val, V)

L-Isoleucina (IIe, I)

L-Prolina (Pro, P)

L-Triptofano (Trp, W)

L-Arginina (Arg, R)

Gli elementi costitutivi delle proteine: gli amminoacidi

(5)

La struttura delle proteine Struttura primaria

Il legame peptidico

N C CH

H

O CH R2 R1

N C C H H

O

CH R2 R1

.. +

-

transoid

(6)

La struttura delle proteine

Legame idrogeno tra ossigeno acilico e l’idrogeno del gruppo ammidico di tre

residui successivi

Struttura secondaria

(7)

Struttura terziaria

Determinata da interazioni deboli (legami ad idrogeno, interazioni di carica, ponti disolfuro, interazioni idrofobiche).

Due principali classi :

Globulari

Fibrose

La struttura delle proteine

mioglobina collagene

(8)

Struttura quaternaria

La struttura delle proteine

(9)

La struttura delle proteine

Denaturazione

In condizioni di pH estremi o alte temperature si rompono le interazioni che mantengono la struttura terziaria e secondaria della proteina

Il processo di denaturazione è

difficilmente reversibile negli alimenti

Le proteine denaturate formano nuove interazioni tra loro

causando precipitazione,

solidificazione o formazione di gel

(10)

Amminoacidi essenziali

 Le proteine assunte con la dieta ci forniscono gli amminoacidi che utilizziamo per la sintesi proteica.

 Gli amminoacidi sono anche materiale di partenza per la produzione di purine, pirimidine, porfirine ed altre sostanze.

Alcuni amminoacidi non

possono essere sintetizzati dai mammiferi e sono detti amminoacidi essenziali

Isoleucina Leucina Treonina Metionina Valina

Lisina Istidina

Fenilalanina Triptofano

Gli amminoacidi in eccesso sono distrutti ricavando energia attraverso un processo di ossidazione oppure convertiti in grasso di riserva. L’azoto è escreto come urea.

(11)

Legenda latte vaccino uovo intero manzo piselli + frumento piselli soia frumento

Amminoacidi essenziali e qualità delle proteine

Amminoacidi essenziali in alcune importanti proteine presenti negli alimenti. Per ciascun amminoacido è indicato il rapporto percentuale rispetto al latte materno

20 60 100 140 180 220

isoleucina

leucina

metionina

fenilalanina

lisina

istidina

valina treonina

triptofano

Basso contenuto di lisina nelle proteine del frumento

Legumi come soia e piselli sono poveri di metionina

(12)

Qualità delle proteine

L’efficienza di una proteina, di un alimento o di una dieta completa può essere definita numericamente calcolando le percentuali di ogni suo amminoacido.

Confrontando questi dati con il latte materno si può calcolare il punteggio chimico come la percentuale relativa all’amminoacido meno rappresentato.

Fonte proteica

Punteggio Chimico

Valore sperimentale approssimato

Latte materno 100 94

Uovo intero 100 87

Latte vaccino 95 81

Arachidi 65 47

Manzo 57 --

frumento 53 49

Le differenze tra valore teorico e sperimentale sono dovute

all’inefficienza del sistema digestivo e agli effetti della cottura

(13)

C

H CH2 OH HC CH2 SH C

NH NH2 NH

C

H (CH2)3 HC (CH2)3 C O

NH2

C CH2 C

NH2 NH2 NH

C

H (CH2)3

O

C

H (CH2)3 COOH

NH2 C

H (CH2)3 (CH2)4 CH

NH C

H CH2 C

O NH2 NH

C

H (CH2)3 (CH2)4 CH

N H2

serina cisteina arginina

lisina

glutammato glutammina

-H2O

+H2O -H2S

-NH3 + OH-

Processi di

degradazione degli amminoacidi in proteine sottoposte all’azione del calore in ambiente alcalino La qualità di una proteina dal punto di vista nutrizionale può essere determinata in modo certo solo con prove di alimentazione.

Tuttavia, conoscendo la composizione proteica di un alimento, la composizione in

amminoacidi delle proteine e le trasformazioni che tali componenti possono subire nel corso della lavorazione degli alimenti è possibile fare delle ragionevoli previsioni.

Qualità delle proteine

(14)

Analisi delle proteine negli alimenti

Idrolisi proteine in acidi

Separazione mediante cromatografia a scambio ionico

Rivelazione spettrofotometrica mediante reazione con ninidrina

NH2 H

R

COOH

O OH OH

O O

O N O

O

+ RCHO + CO2 + 3H2O

+ 2

pH 5, 100 °C 15 min

-

max 530 nm

Analisi quali/quantitativa amminoacidi

(15)

Metodo del biureto

In ambiente alcalino la proteina subisce

denaturazione e gli atomi di azoto possono formare un complesso con Cu2+. In

soluzione è presente bitartrato di potassio che evita la

precipitazione del rame in eccesso come idrossido.

Metodo di Lowry

I residui di tirosina in ambiente alcalino ed in presenza di rame riducono il

fosfomolibdotungstato ad composto blu determinabile spettrofotometricamente.

Analisi delle proteine negli alimenti

CH R

NH

C

CH NH

R

O C O

C

H R

NH C C H

NH R

O

C O Cu ++

Metodo di Kjeldahl

Il campione è digerito

riscaldandolo a ricadere in acido solforico. Tutta la materia organica è mineralizzata e l’azoto passa in soluzione come ione ammonio. Si distilla in corrente di vapore

l’ammoniaca formata per

alcalinizzazione della soluzione raccogliendola in una soluzione di acido borico e quindi la si titola.

(16)

Sistemi alimentari proteici

Latte Caseine

•Coniugate a gruppi fosfato

•Precipitano a pH 4.6 e per azione dell’enzima gastrico chimosina

•Quattro tipi principali

a,b,g, k

Meno abbondanti nel latte umano

(17)

Le caseine sono presenti in forma di micelle

Le caseine presentano una predominanza di amminoacidi polari all’estremità N; a e bcaseina

presentano all’estremità N gruppi di serina fosforilata che permettono di legare il calcio e formare legami tra le submicelle mediante aggregati di calcio colloidale. La kcaseina ha residui di treonina all’estremità C legati ad un trisaccaride

Submicelles

Micelles

Aggregati di calcio fosfato colloidale Trisaccaride

(18)

Sistemi alimentari proteici

Pane

Le principali proteine del glutine sono:

Gliadine

Solubili

Glutenine

Poco solubili ad alto peso molecolare

(fino a 2000 Kda)

L’85% delle proteine della

farina è costituito dalle proteine di riserva del seme, insolubili nei comuni sistemi acquosi e responsabili della formazione dell’impasto indicate come

GLUTINE

(19)

•Sono caratterizzate da alti contenuti di glutammina e prolina. La presenza di glutammina porta alla formazione di numerosi legami ad idrogeno lungo la catena peptidica.

Molecole d’acqua possono mediare tale legame.

•La sequenza di

amminoacidi presenta molte ripetizioni.

•Assumono una struttura secondaria nota come ripiegamento b

Le proteine del glutine

C C O

NH H C

C O

NH CH2

H CH2C

N

O H H

O C N H2

CH2 CH2

O C N H2

CH2 H

O H C

N H

O CH2

H

Spirale b della w-gliadina

Unità pentapeptidica ripetuta –Pro-Tyr-Pro- Gln-Gln-

La struttura è stabilizzata da legami ad idrogeno che si formano attraverso la spirale b piuttosto che lungo di essa come nell’a elica consentendo un certo grado di stiramento per rotazione dei legami attorno ai residui di Gln. Ulteriore stabilizzazione è data dall’interazione della nuvola elettronica pdelle tirosine impilate

(20)

Pane

L’aggiunta di acqua alla farina consente l’idratazione del glutine portando alla formazione dell’impasto

Le proprietà viscoelastiche dell’impasto sono dovute alla capacità della glutenina di formare un ampio reticolo tridimensionale attraverso diversi tipi di legame tra cui ponti ad idrogeno.

Durante la lievitazione le enormi molecole di glutenina si distendono in catene lineari che interagiscono per formare pellicole elastiche attorno alle bolle di gas (aria incorporata durante la lavorazione e CO2 prodotta dai lieviti). Lo sforzo meccanico della

lavorazione dell’impasto è sufficiente a rompere i legami idrogeno tra le proteine del glutine.

Nei primi stadi gliadine e glutenine si dispongono longitudinalmente favorendo il ripristino dei legami ad idrogeno con aumento della resistenza all’impasto.Si formano inoltre nuovi ponti disolfuro

(mediata dall’intervento del glutatione) che consentono alle subunità della glutenina nuovi e più estesi arrangiamenti.

La panificazione tradizionale richiede periodi di fermentazione prima della cottura che possono arrivare a 3 ore

C NH

O

CH2 C C

NH2

H

CH2 CH2 C N O

H HOOC

H

COOH CH2 SH

Glutatione

Proteina SH S Proteina

GS

Proteina SH

S S Proteina Proteina

S S Proteina

ProteinaA B

GSH

A

B

GSH

B C

(21)

Il processo di lievitazione Chorleywood Bread Process (CBP)

Introdotto nel 1961 dalla British Baking Research Association a Chorleywood

Oggi usato in tutti i panifici industriali

E’ basato sull’impiego

dell’acido ascorbico (AA) e su una agitazione molto veloce dell’impasto, controllando la quantità di lavoro fornita all’impasto

Questo prodotto richiede minor tempo di cottura con formazione di minori quantità di crosta consentendo di tagliarlo più facilmente e di usare meno farina a parità del peso di pane ottenuto.

Durante la miscelazione degli ingredienti l’AA si ossida a deidroascorbico DHAA ad opera dell’enzima acido ascorbico ossidasi presente nella farina

AA + 1/2O2 DHAA + H2O

Il DHAA ossida il glutatione al suo dimero rendendolo inattivo negli scambi di ponte disolfuro durante la lievitazione.

DHAA+GSH AA+GSSG

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