Analisi struttura secondaria terziaria e quaternaria delle proteine
Cristallografia Spettroscopia
Simulazioni
HEADER GENE REGULATING PROTEIN 26-JUL-90 3CRO 3CRO 2 COMPND 434 CRO PROTEIN COMPLEX WITH 20 BASE PAIR PIECE OF /DNA$ 3CRO 3 COMPND 2 CONTAINING OPERATOR /OR1$ 3CRO 4 SOURCE PHAGE 434 3CRO 5 AUTHOR A.MONDRAGON,S.C.HARRISON 3CRO 6 REVDAT 1 15-OCT-91 3CRO 0 3CRO 7 JRNL AUTH A.MONDRAGON,S.C.HARRISON 3CRO 8 JRNL TITL THE PHAGE 434 CRO(SLASH)/O=R=1$ COMPLEX AT 2.5 3CRO 9 JRNL TITL 2 ANGSTROMS RESOLUTION 3CRO 10 JRNL REF J.MOL.BIOL. V. 219 321 1991 3CRO 11 JRNL REFN ASTM JMOBAK UK ISSN 0022-2836 070 3CRO 12 SEQRES 1 A 20 A A G T A C A A A C T T T 3CRO 114 SEQRES 2 A 20 C T T G T A T 3CRO 115 SEQRES 1 B 20 T A T A C A A G A A A G T 3CRO 116 SEQRES 2 B 20 T T G T A C T 3CRO 117 SEQRES 1 L 71 MET GLN THR LEU SER GLU ARG LEU LYS LYS ARG ARG ILE 3CRO 118 SEQRES 2 L 71 ALA LEU LYS MET THR GLN THR GLU LEU ALA THR LYS ALA 3CRO 119 SEQRES 3 L 71 GLY VAL LYS GLN GLN SER ILE GLN LEU ILE GLU ALA GLY 3CRO 120 SEQRES 4 L 71 VAL THR LYS ARG PRO ARG PHE LEU PHE GLU ILE ALA MET 3CRO 121 SEQRES 5 L 71 ALA LEU ASN CYS ASP PRO VAL TRP LEU GLN TYR GLY THR 3CRO 122 SEQRES 6 L 71 LYS ARG GLY LYS ALA ALA 3CRO 123 SEQRES 1 R 71 MET GLN THR LEU SER GLU ARG LEU LYS LYS ARG ARG ILE 3CRO 124 SEQRES 2 R 71 ALA LEU LYS MET THR GLN THR GLU LEU ALA THR LYS ALA 3CRO 125 SEQRES 3 R 71 GLY VAL LYS GLN GLN SER ILE GLN LEU ILE GLU ALA GLY 3CRO 126 SEQRES 4 R 71 VAL THR LYS ARG PRO ARG PHE LEU PHE GLU ILE ALA MET 3CRO 127 SEQRES 5 R 71 ALA LEU ASN CYS ASP PRO VAL TRP LEU GLN TYR GLY THR 3CRO 128 SEQRES 6 R 71 LYS ARG GLY LYS ALA ALA 3CRO 129 FORMUL 5 HOH *25(H2 O1) 3CRO 130 HELIX 1 H1L THR L 1 ALA L 12 1 3CRO 131 HELIX 2 H2L THR L 16 THR L 22 1 3CRO 132 HELIX 3 H3L GLN L 28 ALA L 36 1 3CRO 133 HELIX 4 H4L LEU L 45 ALA L 51 1 3CRO 134 HELIX 5 H5L PRO L 56 TYR L 61 1 3CRO 135 HELIX 6 H1R THR R 1 ALA R 12 1 3CRO 136 ATOM 825 N MET L -1 -20.948 -13.418 28.320 1.00 46.93 3CRO 964 ATOM 826 CA MET L -1 -21.093 -12.112 28.939 1.00 52.50 3CRO 965 ATOM 827 C MET L -1 -22.482 -11.566 28.846 1.00 52.55 3CRO 966 ATOM 828 O MET L -1 -22.816 -10.393 28.618 1.00 52.75 3CRO 967 ATOM 829 CB MET L -1 -19.916 -11.178 28.789 1.00 59.92 3CRO 968 ATOM 830 CG MET L -1 -18.839 -11.701 29.713 1.00 80.88 3CRO 969 ATOM 831 SD MET L -1 -17.178 -11.517 29.038 1.00 95.94 3CRO 970 ATOM 832 CE MET L -1 -16.527 -13.173 29.365 1.00 90.58 3CRO 971 ATOM 833 N GLN L 0 -23.243 -12.593 29.074 1.00 51.78 3CRO 972 ATOM 834 CA GLN L 0 -24.639 -12.681 29.076 1.00 52.49 3CRO 973 ATOM 835 C GLN L 0 -25.268 -12.252 30.349 1.00 42.74 3CRO 974 ATOM 836 O GLN L 0 -24.688 -12.207 31.435 1.00 47.12 3CRO 975 ATOM 837 CB GLN L 0 -24.971 -14.147 28.858 1.00 45.95 3CRO 976 ATOM 838 CG GLN L 0 -24.141 -14.712 27.710 1.00 53.26 3CRO 977 HETATM 1955 O HOH 1 -26.069 -22.429 17.059 1.00 53.88 3CRO2006 HETATM 1956 O HOH 2 -29.807 -24.105 20.748 1.00 60.93 3CRO2007 MASTER 101 0 0 10 0 0 0 6 1881 2 0 16 3CRO2031 END 3CRO2032
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Proteine ed enzimi sono in realta’ delle molecole flessibili
I movimenti sono indispensabile per la funzione
Studi recenti teorici e sperimentali svolti a dimostrare la stretta
relazione fra la funzione svolta e la rispettiva dinamica molecolare
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Il lisozima e’ una proteina che idrolizza componente Polisaccaridica del peptidoglicano
N acetil glucosamina-(B 1->4) -N acetil muramico N-acetilglucosamina e’ un’inibitore competitivo che si lega nella tasca idrofobica
4
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Interazione peptide-proteina
5.
6. ATP sintasi: un esempio di motore molecolare
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F1= 3 , 3 , 1, 1, 1, F0 = 10-14 c, 2 b, 1 a
ROTORE anello c TRASMISSIONE stelo ,
STATORE 3 , 3 , ( , 2b)
Canale protonico dato da subunità a e subunità c
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interazione con la subunità rende le subunità non equivalenti Rilassata = lega ADP 3 - e HPO 4 2 -
Tesa = lega ATP
Aperta = rilascia il nucleotide
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8.
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1. Nel muscolo a riposo le teste di miosina sono dissociate dall’actina e legano ADP+ fosfato.
2. Il legamedella testa della miosina con l’actina stimola il primo cambiamento conformazionale con il rilascio di fosfato.
3. Questo rilascio induce il successivo cambiamento conformazionale della testa della miosina – colpo di potenza in cui le teste della miosina si piegano di 45 gradi- con distacco dell’ADP.
4. Il successivo legame di ATP provoca un altro cambiamento conformazionale con il distacco della miosina dalla actina
5. L’idrolisi dell’ATP induce l’ultimo cambiamento conformazionale del ciclo ponendo la testa della miosina quasi perpendicolare all’asse del filamento stesso (forma ad alta energia). La miosina è pronta per un altro ciclo.
