Istologia 32 - Globuli rossi 1
Istologia 32 – Globuli rossi
I globuli rossi (eritrociti o emazie) sono il principale componente della parte corpuscolata del sangue.
Sono i più abbondanti (in 1 µl di sangue sono 5.5 milioni - nel maschio - e 4.5 milioni - nella femmina in età fertile).
Hanno dimensioni costanti (7.5 µm). Il globulo rosso, quindi, può essere usato come riferimento per misurare, in prima approssimazione, le altre cellule del sangue.
Hanno forma di lente biconcava. Questa forma è dovuta ai vari sistemi citoscheletrici che si ancorano alla membrana dell’eritrocita (vedi dopo) e conferisce al globulo rosso una maggiore superficie per gli scambi con l’esterno
I globuli rossi sono cellule prive sia di nucleo che di organuli citoplasmatici; per questo, è più corretto definirli elementi corpuscolati o citoplasti. Per questo motivo essi hanno una vita relativamente breve (circa 120 giorni), limitata al periodo in cui le molecole di cui sono composti non si danneggiano irreparabilmente.
La membrana plasmatica degli eritrociti presenta:
Glicoforine (A, B, C), delle glicoproteine contenenti un’elevata quantità di acido sialico (un monosaccaride carico negativamente). Ciò è di un’importanza notevole perché impedisce l’agglutinazione dei globuli rossi (i quali se si avvicinano troppo, si respingono a vicenda per ragioni elettrostatiche). Uno dei primi sintomi dell’invecchiamento del globulo rosso è proprio la perdita delle cariche negative. Il globulo rosso diviene “appiccicoso”, viene riconosciuto da macrofagi degli organi emocateretici (milza), aderisce alla membrana di questi e viene fagocitato. In seguito alla digestione del globulo rosso il ferro, un elemento difficilmente assimilabile, viene riciclato.
Proteina della banda 3, che trasporta anioni. Questa è indispensabile per il trasporto nel sangue dell’anidride carbonica, trasportata nel sangue sotto forma di HCO3-.
Proteine per il citoscheletro. Si tratta di una serie di proteine di aggancio per il citoscheletro dell’eritrocita. Questo è indispensabile per il globulo rosso, perché esso deve poter cambiare velocemente la propria forma adeguandosi alla grandezza del vaso in cui passa (ad esempio, deve ripiegarsi a livello dei capillari).
Esistono due sistemi di sostegno per il globulo rosso:
Il primo sistema coinvolge la spettrina, una proteina a doppia elica. Questa si trova sul versante interno della membrana ed è formata da 2 subunità tenute assieme dall’actina del citoscheletro. Actina e spettrina, tramite la proteina della banda 4.1 ed altre molecole si attaccano alle glicoforine transmembrana.
Il secondo sistema coinvolge sempre la spettrina, ma questa volta la proteina di connessione è l’anchirina, che si ancora alla proteina della banda 3.
Glicolipidi del sistema AB0. Si tratta di un gruppo di glicolipidi con proprietà antigeniche. In base alla combinazione dei monosaccaridi che compongono la parte glucidica, si parla di antigeni A, B, 0.
Glicoproteine del sistema Rh.
Il citoplasma è costituito per il 95% da emoglobina (Hb), una proteina complessa costituita da:
Un gruppo prostetico (non proteico), detto ferroprotoeme (o semplicemente eme), che conferisce il caratteristico colorito rosso al sangue,
Una parte proteica, costituita da quattro catene polipeptidiche (globine), a due a due uguali. Le subunità sono diverse a seconda del tipo di emoglobina. In particolare:
Emoglobina A (HbA), costituita da due catene α e
Istologia 32 - Globuli rossi 2 due β. È l’emoglobina più diffusa negli adulti;
Emoglobina A2 (HbA2), costituita da due catene α e due catene δ, molto meno diffusa di HbA
Emoglobina fetale (HbF), formata da due catene α e due γ. Assai presente nel feto, si riduce al 3,5 % nell’adulto.
La funzione dell’Hb è quella di legare O2. L’emoglobina assume la massima quantità possibile a livello degli alveoli polmonari e di cedere una eguale quantità di tessuti.
L’emoglobina satura di ossigeno si chiama ossiemoglobina, mentre quella che ha ceduto l’ossigeno ai tessuti è detta deossiemoglobina.
