Argomenti di tesi disponibili presso il Gruppo di
Chimica Bioinorganica e Bioelettrochimica
G. Battistuzzi - bioinorganica M. Borsari - elettrochimica A. Ranieri - elettrochimica
C. A. Bortolotti - ch. computazionale G. Di Rocco - bioinorganica
M. Sola - bioinorganica M. Bellei - bioinorganica
Gruppo di Chimica Bioinorganica e Bioelettrochimica
Argomenti di ricerca
Ci occupiamo di metallo-proteine redox (proteine di trasferimento
elettronico, enzimi redox), native o soggette a mutazioni sitospecifiche, o
di sistemi biomimetici
Argomenti di ricerca
Studio del rapporto struttura - funzione
Studio delle proprietà biocatalitiche di metallo-proteine e metallo- enzimi immobilizzati, per la costruzione di superficie ibride nanostrutturate da utilizzare come componenti di sensori nano- bioelettrochimici
Studio della termodinamica e della cinetica dei processi di trasferimento elettronico di metallo-proteine in soluzione ed immobilizzate su superfici inorganiche
Studio delle proprietà strutturali e funzionali di metallo-proteine e
metallo-enzimi in condizioni denaturanti, in interazione con
membrane fosfolipidiche e in interazione con i partner fisiologici
Tecniche di indagine utilizzate
• Voltammetria ciclica e ad onda quadra e spettroscopia di impedenza su elettrodi stazionari modificati e non
• Spettroelettrochimica con cella OTTLE
• Spettroscopie UV-Vis, Fluorescenza, Dicroismo Circolare (CD) e Dicroismo Circolare Magnetico (MCD)
• Spettroscopia Raman: SERS, SERRS e SE-IRA (presso UNITS e TUB)
• Tecniche computazionali
• Mutagenesi sitospecifica
Citocromi c mitocondriali e batterici, mono e di-eme
Eme perossidasi
Sistemi proteici (nativi o soggetti a mutazioni sitospecifiche) e biomimetici studiati
Globine umane
Proteine Fe-S
Monoossigenasi da fungo
Argomenti di tesi proposti
Studio della reattività di mutanti di globine umane (neuroglobina e mioglobina)
Studio elettrochimico e spettroscopico di citocromi c mutati in presenza di cardiolipina.
Studio delle proprietà biocatalitiche di enzimi redox immobilizzati su SAM
Studio elettrochimico di proteine FeS umane (collaborazione con J. Cowan, Ohio State University).
Studio spettroelettrochimico della termodinamica di riduzione del centro metallico di eme- enzimi redox di origine umana e batterica, aventi proprietà antiossidanti (collaborazione con C.
Obinger, University of Natural Resources and Life Sciences, Vienna).
Studio elettrochimico di una monoossigenasi da fungo (LPMO), coinvolta nella degradazione redox di polisaccaridi: verso la progettazione di combustibili di seconda generazione (collaborazione con G. Davies, University of York)
Studio delle correnti elettriche fotoindotte tramite immobilizzazione di citocromo c mutante e centro di reazione fotosintetico su superfici d’oro
Biosensori elettronici per rilevare la risposta immunitaria ad Anticorpi Antifarmaco - Biosensori
per virus in piante
Neuroglobina
La Neuroglobina (Ngb) è una globina localizzata nei neuroni. A differenza delle altre globine, il suo gruppo eme è esacordinato. Il ruolo fisiologico della Ngb non ancora stato chiarito. Fra le possibili funzioni fisiologiche della Ngb troviamo
• protezione dei neuroni da ipossia e ischemia, rifornendoli di O2;
• eliminazione dell’eccesso di NO o sintesi di NO;
• eliminazione radicali ossigenati e azotati (ROS and RNS, respectively);
• inibizione dell’apoptosi, grazie alla riduzione del citocromo c rilasciato nel cytosol.
Nel corso della tesi sarà studiata, mediante tecniche spettroscopiche (UV-Vis, MCD, CD, Fluorescenza), spettroelettrochimiche e voltammetriche, la reattività di mutanti della Ngb, in cui sono stati sostituiti residui opportunamente selezionati
Mioglobina
Nel corso della tesi saranno studiati gli effetti della mutazione H98Y su differenti aspetti della reattività della mioglobina (stabilità conformazionale, affinità per l’eme, capacità di legare O2, proprietà redox, capacità di catalizzare la formazione di radicali ossigenati e di formare aggregati) per identificare le cause molecolari della patologia associata alla mutazione.
La Mioglobina (Ngb) è una globina localizzata nei tessuti muscolari dove agisce da deposito per O2. Recentemente, un team internazionale formato da differenti gruppi di ricerca ha scoperto che il mutante H98Y è responsabile dell’insorgere e dello sviluppo di una malattia genetica (mioglobinopatia) che provoca una progressiva atrofia dei muscoli.
Eme-perossidasi
Le eme-perossidasi sfruttano la riduzione di H2O2 per catalizzare l’ossidazione di un’ampia varietà di substrati organici e inorganici. Il loro ciclo catalitico prevede tre step redox consecutivi che coinvolgono due specie intermedie (Composto I e Composto II) caratterizzate da un alto potenziale di riduzione, le quali ossidano le molecule di substrato. La comprensione dei fattori molecolari che influenzano il potenziale di riduzione delle coppie redox coinvolte nel ciclo catalitico delle perossidasi è cruciale per capire I dettagli molecolari che determinano le loro proprietà catalitiche.
Nel corso del lavoro di tesi sarà studiata la reattività redox in soluzione di eme-enzimi redox nativi e ricombinanti mediante tecniche spettroelettrochimiche.
Monoossigenasi da fungo (LPMO)
Molecular Biology Protein chemistry Electrochemistry
Electrical Measurements
Biosensori per rilevare la risposta immunitaria ad
Anticorpi Antifarmaco - Biosensori per virus in piante
IN SITU functionalization
Molecular Biology (protein expression and purification) Protein chemistry
Electrochemistry
Electrical Measurements
Immobilizzazione di citocromo c mutante e centro di reazione fotosintetico su superfici d’oro
Molecular Biology (protein expression and purification) Protein chemistry
Electrochemistry
Electrical Measurements
Heme
Gold electrode RC
Heme
Gold electrode
Covalent linker RC
Q QH2 Covalent linker
