FORMA ZWITTERIONICA
Proprietà a.a : alti p.f., solubilità in acqua, proprietà acido base perché classificabili come anfoteri
Residuo N-terminale
Macromolecole proteiche
Nelle cellule costituiscono il 50% della sostanza secca
Oligopeptidi n. a.a. <10 Polipeptidi n. a.a 10-50
PROTEINE
↓
Catene polipeptidiche (con PM>5000) che si avvolgono in forme biologicamente attive
Alla grande varietà di funzioni delle proteine corrisponde una grande varietà di strutture tridimensionali. Ogni proteina presenta diversi livelli di organizzazione che si integrano originando la sua conformazione tridimensionale specifica (proteina allo stato nativo).
Conformazione NATIVA conformazione che la proteina → assume in condizioni fisiologiche stabili
Struttura finale legata alla necessità di nascondere gli a.a. idrofobici al solvente acqua, dalla tendenza della catena
polipeptidica di arrotolarsi in senso destrorso e dalla necessità di formare il massimo numero di legami a H e di interazioni
FUNZIONI PROTEINE •Modulano l’espressione dei geni
•Regolano il metabolismo come enzimi e ormoni •Trasportano ioni o molecole attraverso liquidi circolanti o membrane
•Intervengono nella coagulazione del sangue •Proteggono l’organismo dalle infezioni
•Intervengono nelle contrazioni muscolari
•Partecipano a generazione e trasmissione di impulsi nervosi
•Costituiscono la struttura di tessuti di sostegno
Classificazione delle proteine
-In base alla funzione (enzimatica, ormonale, di trasporto etc.)
-In base a caratteristiche fisiche e funzionali:
Proteine fibrose di forma allungata,
fisicamente resistenti, insolubili in acqua
Proteine globulari di forma sferica, compatte,
-In base alla composizione chimica
Proteine semplici (comp. elementare costante 50% C, 23% O, 16% N, 7% H,
max 3% S)
Proteine coniugate (glicoproteine, lipoproteine, nucleoproteine, flavoproteine)
Struttura primaria sequenza amminoacidica
nella catena polipeptidica
Restrizioni dell’elica:
•Repulsione gruppi R carichi in prossimità
delle parti C o N terminale •Dimensioni R adiacenti •Presenza di prolina
Struttura secondaria ad -elica
La catena polipeptidica assume nello spazio una disposizione regolare e ripetitiva. Questa disposizione regolare e ripetitiva è stabilizzata da legami …H… tra il gruppo –NH- di un legame peptidico e il gruppo –CO- di un altro
3,6 residui per giro Passo di 5,4 Å Legame idrogeno ottimale (2,8 Å) tra C=O e NH di quattro residui successivi
Struttura terziaria: è data dalla combinazione di più
regioni ad alfa-elica e/o beta-foglietto collegate tra loro da segmenti che formano delle anse. Le regioni ad ansa costituiscono in genere il sito funzionale della proteina: il sito attivo di un enzima o il sito di legame di una proteina di trasporto o di un anticorpo. La
struttura terziaria è stabilizzata da legami secondari che si stabiliscono tra le catene laterali degli
aminoacidi; in alcune proteine abbiamo un legame covalente, il ponte disolfuro che si stabilisce fra due gruppi sulfidrile (SH) di due catene laterali di cisteina.
Struttura quaternaria: la proteina è
formata da più catene polipeptidiche
(subunità) unite con lo stesso tipo di
legami che stabilizzano le struttura
terziaria. Per esempio l’Hb è un
tetramero formato da due subunità
identiche alfa e due beta disposte
simmetricamente
Variazioni, anche minime, nella struttura
primaria di una proteina alterano la sua
forma tridimensionale (in quanto modificano le
interazioni tra gli amminoacidi)
compromettendone la funzionalità.
L’attività biologica di molte proteine (enzimi,
recettori, proteine del citoscheletro) è regolata in
risposta a stimoli differenti, così da adattarla alle
esigenze della cellula
Proprietà nutrizionali delle proteine
Forniscono all’organismo amminoacidi essenziali e non, che hanno funzioni:
Plastica per la costruzione di proteine umane Regolatrice come precursori di ormoni,
neurotrasmettitori etc.
Energetica mediante ossidazione nel ciclo di Krebs o conversione a glucosio nella glucogenesi
Le proteine alimentari si trovano in quasi tutti gli alimenti, ne sono privi oli, zucchero e
bevande alcoliche.
Sono nutrizionalmente importanti proteine di masse muscolari (carne e pesce) per il 40% costituite da actina e miosina e quelle di
Valore proteico degli alimenti
Alimenti di origine animale proteine di alta
qualità con composizione di a.a. vicina a proteine umane (ad alto valore biologico), maggiore
digeribilità per proteine globulari che fibrose.
Cereali e legumi proteine meno disponibili
perché legate a polisaccaridi o in presenza di
fattori antinutrizionali (moderato valore biologico). Cereali scarsi in lisina e legumi in metionina
