Proteine.ppt — Agraria

FORMA ZWITTERIONICA

Proprietà a.a : alti p.f., solubilità in acqua, proprietà acido base perché classificabili come anfoteri

Amminoacidi essenziali

Alcuni amminoacidi vengono modificati quando fanno già parte della catena proteica

Nella parete cellule vegetali

Nella protrombina

Nella miosina

Nella elastina

Nella glutatione perossidasi Nel collageno

Amminoacidi non proteici intermedi del ciclo dell’urea e nella biosintesi dell’arginina

In un a.a. acido o basico ci sono 3 pKa, il PI negli acidi è tra pK₁ e pK₂, nei basici tra pK₂ e pK₃

Residuo N-terminale

Macromolecole proteiche

Nelle cellule costituiscono il 50% della

sostanza secca

Oligopeptidi n. a.a. <10

Polipeptidi n. a.a 10-50

PROTEINE

↓

Catene polipeptidiche (con PM>5000) che si avvolgono in forme biologicamente attive

Alla grande  varietà di funzioni delle proteine corrisponde una grande varietà di strutture tridimensionali. Ogni  proteina presenta diversi livelli di organizzazione che si integrano originando la sua conformazione tridimensionale specifica (proteina allo stato nativo).

Conformazione NATIVA conformazione che la proteina → assume in condizioni fisiologiche stabili

Struttura finale legata alla necessità di nascondere gli a.a. idrofobici al solvente acqua, dalla tendenza della catena

polipeptidica di arrotolarsi in senso destrorso e dalla necessità di formare il massimo numero di legami a H e di interazioni

FUNZIONI PROTEINE

•Modulano l’espressione dei geni (es.ribonucleasi)

•Regolano il metabolismo come enzimi e ormoni (es. insulina) •Trasportano ioni o molecole attraverso liquidi circolanti o membrane (es. emoglobina)

•Intervengono nella coagulazione del sangue (es. trombina) •Proteggono l’organismo dalle infezioni (es. anticorpi)

•Intervengono nelle contrazioni muscolari (es. miosina o actina) •Partecipano a generazione e trasmissione di impulsi nervosi (es. sinapsina)

•Costituiscono la struttura di tessuti di sostegno (es. cheratina, fibroina)

•Rappresentano forme di deposito di principi nutritivi (es. ovoalbumuina, caseina)

Classificazione delle proteine

-In base alla funzione (enzimatica, ormonale, di

trasporto etc.)

-In base a caratteristiche fisiche e funzionali:

Proteine fibrose

di forma allungata,

fisicamente resistenti, insolubili in acqua

Proteine globulari

di forma sferica, compatte,

con interno idrofobico ed esterno idrofilo

-

In base alla composizione chimica

Proteine

semplici

(comp.

elementare

costante 50% C, 23% O, 16% N, 7% H,

max 3% S)

Proteine

coniugate

(glicoproteine,

lipoproteine, nucleoproteine, flavoproteine)

Struttura primaria sequenza amminoacidica

nella catena polipeptidica

Restrizioni dell’elica:

•Repulsione gruppi R carichi in prossimità

delle parti C o N terminale •Dimensioni R adiacenti •Presenza di prolina

Struttura secondaria ad -elica

La catena polipeptidica assume nello spazio una disposizione regolare e ripetitiva. Questa disposizione regolare e ripetitiva è stabilizzata da legami …H… tra il gruppo –NH- di un legame peptidico e il gruppo –CO- di un altro

3,6 residui per giro Passo di 5,4 Å Legame idrogeno ottimale (2,8 Å) tra C=O e NH di quattro residui successivi

Struttura terziaria: è data dalla combinazione di più

regioni ad alfa-elica e/o beta-foglietto collegate tra

loro da segmenti che formano delle anse. Le regioni

ad ansa costituiscono in genere il sito funzionale della

proteina: il sito attivo di un enzima o il sito di legame

di una proteina di trasporto o di un anticorpo. La

struttura terziaria è stabilizzata da legami secondari

che si stabiliscono tra le catene laterali degli

aminoacidi; in alcune proteine abbiamo un legame

covalente, il

ponte disolfuro

che si stabilisce fra due

gruppi sulfidrile (SH) di due catene laterali di cisteina.

Struttura quaternaria: la proteina è

formata da più catene polipeptidiche

(subunità) unite con lo stesso tipo di

legami che stabilizzano le struttura

terziaria. Per esempio l’Hb è un

tetramero formato da due subunità

identiche alfa e due beta disposte

simmetricamente

Variazioni, anche minime, nella struttura

primaria di una proteina alterano la sua

forma tridimensionale (in quanto modificano le

interazioni

tra

gli

amminoacidi)

compromettendone

la

funzionalità.

L’attività biologica di molte proteine (enzimi,

recettori, proteine del citoscheletro) è regolata in

risposta a stimoli differenti, così da adattarla alle

esigenze della cellula

Proteina con due diversi domini, cioè regioni che si presentano come unità strutturali distinte (da 40 a 400 a.a.)

Proprietà nutrizionali delle proteine

Forniscono all’organismo amminoacidi essenziali e

non, che hanno funzioni:



Plastica per la costruzione di proteine umane



Regolatrice come precursori di ormoni,

neurotrasmettitori etc.



Energetica mediante ossidazione nel ciclo di

Krebs o conversione a glucosio nella glucogenesi

Le proteine alimentati si trovano in quasi

tutti gli alimenti, ne sono privi oli, zucchero e

bevande alcoliche.

Sono nutrizionalmente importanti proteine di

masse muscolari (carne e pesce) per il 40%

costituite da actina e miosina e quelle di

Valore proteico degli alimenti

Alimenti di origine animale  proteine di alta

qualità con composizione di a.a. vicina a proteine

umane (ad alto valore biologico), maggiore

digeribilità per proteine globulari che fibrose.

Cereali e legumi  proteine meno disponibili

perché legate a polisaccaridi o in presenza di

fattori antinutrizionali (moderato valore biologico).

Cereali scarsi in lisina e legumi in metionina

Frutta e ortaggi  a basso tenore

proteico (3%) con composizione in a.a.

essenziali deficitaria. Anche se in

eccesso rispetto ai fabbisogni calorici,

non riescono a coprire quelli proteici

Proteine vegetali estratte da soia, piselli,

patate, fagioli vengono sempre più

impiegati in fabbricazione di alimenti che

faranno concorrenza a quelli di origine

animale

.