N° 4140
BIOLOGIA ANIMALE
TEORIA 2021-22
DI CHIABERGE MARTINA
Centro Stampa
ATTENZIONE QUESTI APPUNTI SONO OPERA DI STUDENTI , NON SONO STATI VISIONATI DAL DOCENTE. IL NOME DEL PROFESSORE, SERVE SOLO PER IDENTIFICARE IL CORSO.
Centro Stampa
ATTENZIONE QUESTI APPUNTI SONO OPERA DI STUDENTI , NON SONO STATI VISIONATI DAL DOCENTE. IL NOME DEL PROFESSORE SERVE SOLO PER IDENTIFICARE IL CORSO.
BIOLOGIA ANIMALE E FISIOLOGIA CELLULARE:
I COMPONENTI CHIMICI DELLE CELLULE:
Il 96,3% della massa dei viventi è costituita da C,N,H,O mentre il restante 3,9% da Ca, B, K, S, Na, Cl, Mg
QUAL E' L'OBIETTIVO? creare strutture stabili e ripetibili (DNA), grazie al legame covalente creare stabilità a livello elettronico completando l'ottetto
QUALI SONO LE MOLECOLE PIU' STABILI? sicuramente quelle che contengono carbonio
L'IMPORTANZA DELL'ACQUA:
I CARBOIDRATI:
Sono dei composti che contengono C, H, O in rapporto: (CH2O)ninoltre costituiscono materiale energetico e si trovano in ATP e zuccheri.
I carboidrati si differenziano in 3 classi principali:
L'IMPORTANZA DEL GLUCOSIO:
OSSIGENO: respirazione cellulare, parte dell' H2O e dei composti organici CARBONIO: scheletro delle molecole organiche
IDROGENO: componente di H2O
AZOTO: presente nel dna e nelle proteine
CALCIO: sali di calcio nell'apparato scheletrico, messaggi intracellulari FOSFORO: ATP, ADP, correnti elettriche tra neuroni
ZOLFO: detemina la forma delle proteine
POTASSIO: regola funzione nervosa e contrazione muscolare
crea legami ad idrogeno: tensione superficiale e elevato calore specifico che favorisce i passaggi di stato
1.
è un ottimo solvente, dissocia sali, acidi e basi NaCl -> pH e il suo calcolo...
2.
contribuisce alla formazione di membrane cellulari (molecole idrofobe e idrofile)
3.
MONOSACCARIDI:
1.
riserva energetica
molecola più prodotta e utilizzata due isomeri: alfa e beta
I LIPIDI:
QUALI SONO LE FUNZIONI DEI LIPIDI?
I lipidi possono essere apolari o anfipatici come i fosfolipidi I lipidi si dividono in diverse classi:
LE PROTEINE:
DISACCARIDI: maltosio (gluc. + gluc.), galattosio (gluc. + latt.) e saccarosio (gluc. + frutt.) legami alfa e beta tra i loro componenti.
2.
g g
POLISACCARIDI: sono ripetizioni di monosaccaridi e si collocano nel tessuto muscolare, adiposo ed epatico come riserva di energia chimica. Possono essere:
AMIDO, GLICOGENO, CELLULOSA
3.
strutturale (membrana)
trasferimento di informazioni
materiale energetico, riserva energetica
ACIDI GRASSI: la loro forma è una catena lineare costituita da un gruppo carbossilico polare e da una coda apolare. Possiamo definirliANFIPATICI. Gli acidi grassi possono essere SATURI(catene lineari, generalmente si trovano allo stato solido come i grassi animali) oINSATURI(contengono insaturazioni cioè doppi legami che fanno si che abbiano una struttura liquida come i grassi vegetali).
1.
g
TRIGLICERIDI: sono derivati di acidi grassi.GLICEROLO+3CATENE DI ACIDI GRASSI. La loro funzione è quella di essere fonte di energia. Possono essere animali o vegetali a seconda dell'acido grasso saturo o insaturo.
2.
g
FOSFOLIPIDI: si suddividono in FOSFOGLICERIDI (glicerolo+ acidi grassi+
residuo) oppureSFINGOLIPIDI (sfingosina+ acidi grassi+ residuo).
g
esempio di fosfogliceride:FOSFATIDICOLINA (glicerolo+ colina)
3.
g
GLICOLIPIDI: hanno uno zuchhero al posto del gruppo fosfato. Possono essere formati da sfingosina (GLICOSFINGOLIPIDI) oppure da glicerolo
(GLICOLIPIDI, in membrana)
4.
COLESTEROLO: appartiene al gruppo degli steroidi. E' apolare e si inserisce nella doppia membrana. La sua funzione è conferire stabilità strutturale e rigidità. I derivati del colesterolo sono:ORMONI STEROIDEI (cortisolo, ormoni sessuali), SALI BILIARI(fondamentali per il riassorbimento lipidico).
5.
TERPENI: hanno una struttura lineare semplice. Sono costituiti dalla ripetizione di unità diISOPRENE. Vanno a costituire le VITAMINEe iPIGMENTI che colorano gli ortaggi e i vegetali.
6.
Le proteine si originano dal legame di AMMINOACIDI (C, COOH, NH2). Gli
amminoacidi sono 20 che possiamo produrre e sintetizzare. Esistono circa 10000 tipi di proteine date dalla combinazione degli amminoacidi.
CHE FUNZIONE HANNO LE PROTEINE?
CHE FORMA HA UNA PROTEINA?
E' costituita da un carbonio entrali, un gruppo carbossilico, un gruppo amminico e un RESIDUO (polare, apolare o polare carico).
Esistono due forme di amminoacidi a causa dell'asimmetria del carbonio centrale (il tipo L e il tipo D).p p
IL LEGAME PEPTIDICO: è un legame di tipo covalente molto stabile che avviene tra il gruppo COOH e il gruppo NH2. L'enzima che favorisce questo legame è detto PEPTIDILTRASFERASI.
ENZIMI regolano l'andamento di reazioni chimiche intra o extra cellulari
PROTEINE STRUTTURALI
citoscheletro, collagene
ACTINA E MIOSINA
contrazione e rilassamento muscoli
PROTEINE REGOLATRICI
regolazione, espressione genica
PROTEINE
TRASPORTATRICI
trasporto di sostanze dentro e fuori membrana
ORMONI:
INSULINA
trasferire informazioni
PROTEINE DI DIFESA
immunoglobuline, anticorpi
PROTEINE DI RISERVA
riserva
Si andranno a formare catene polipeptidiche e ossature polipeptidiche.p p p LA STRUTTURA DELLA PROTEINA:
All'interno della catena polipeptidica andiamo incontro a diversi tipi di legame che svolgono diverse funzioni:
ESEMPIO: L'INSULINA
E' un ormone proteico sintetizzato nel pancreas.
Peptide A legato tramite un peptide di connessione al peptide B andando a formare PONTI DI SOLFURO (legami covalenti)
QUAL E' LA SUA FUNZIONE?assorbire il glucosio.
STRUTTURA PRIMARIA: sequenza di amminoacidi precisiq
STRUTTURA SECONDARIA: gli amminoacidi interagiscono tra loro anche a distanza e formano due strutture possibili
alfa elica: proteine che traversano la membrana. organizzazione spaziale in cui a un passo molto preciso si formano delle anse. ogni 3.6 amminoacidi si crea un'ansa.
i residui di ogni amminoacido sono verso all'esterno dell'elica. sono i residui che conferiscono polarità della regione interessata. a distanze regolari si formano legami a idrogeno tra gruppo carbossilico e il gruppo amminico (ogni 4 amminoacidi). ELICA DESTRORSA O SINISTRORSA.
beta foglietto: strutture più lineari che interagiscono con strutture adiacenti formando legami idrogeno o interazioni (intramolecolari o intermolecolari) FOGLIETTI PARALLELI O ANTIPARALLELI. il residuo rivolto verso l'esterno definiscono le proprietà e le caratteristiche della regione proteica (compattezza, stabilità).
STRUTTURA SUPERAVVOLTA: alfa elica e beta foglietto possono interagire con loro strutture simili. (alfa elica con alfa elica)
COME SI SUDIANO LE STRUTTURE PROTEICHE? cristallografia a raggi x (foto) facciamo incidere contro un campione (cristallizzato) dei raggi x, viene difratto e gli elementi difratti vanno a imprimersi su una lastra. si ricava in base all'angolo di diffrazione la struttura della proteina.
STRUTTURA TERZIARIA: la proteina può avere strutture secondarie differenti nella stessa proteina (alfa elica + beta foglietto). l'insieme di tutte le strutture secondarie definisce la struttura terziaria.
I DOMINI DELLA PROTEINA:
ionico: interazione elettrostatica disolfuro (covalente): stabilità idrogeno
van der waals: interazioni deboli tra molecole vicine
interazioni idrofobiche: spingono le parti apolari verso l'interno della molecola
regioni in cui si concentrano alfa elica o beta foglietti con diverse funzioni. esistono domini specifici per interagire con un ligando oppure domini specifici per un legame ionico
STRUTTURA QUATERNARIA:DIMERI O TETRAMERI, struttura filamentosa i actina
COME SONO ORGANIZZATE LE PROTEINE?
ESEMPIO 1: fibre muscolari: contrazione del muscolo all'aumentare della
concentrazione dello ione Ca+. Segnale elettrico che attraversa il tessuto muscolare.
IL rilascio di calcio avviene grazie alle proteine di membrana:
DHPR interagisce con due RyR. su una porzione di ciascuna proteina ci sono dei residui amminoacidici polari con carica positiva che serve a ricevere l'impulso elettrico (composto da cariche negative) determinando un cambio della
conformazione del DHPR. questo causa il cambio di conformazione di RyR e il poro si apre. il calcio passa e si accumula nel citoplasma (attivazione processo di
contrazione).
DHPR sono modificazioni di canali ionici. Mantiene la struttura proteica aggregata ma non è più organizzata intorno ad un poro. Non controlla direttamente il flusso di calcio ma lo controlla indirettamente attraverso la RyR.
ESEMPIO 2: canali ionici Na+ e Ca+
ESEMPIO 3: interazione proteina-ligando interazione proteine recettori
tetramero DHPRsi inserisce nella membrana esponendo una regione apolare.
1.
nel reticolo sarcoplasmatico sono presenti I recettori rianodilici (tetrameri proteici)RyR
2.
modulano infinite funzioni cellulari che avvengono per flussi di ioni si trovano sulla membrana delle cellule
canali (sodio, potassio, calcio, cloro)
canali ionici controllano dei pori adibiti al passaggio degli ioni
STRUTTURA:canali sodio e calcio sono quasi identici. il canale del sodio è un'unica proteina che forma 4 domini identici (struttura terziaria) dove ci sono 6 alfa eliche (6 segmenti transmembrana). il segmento S4 (sensore del
voltaggio) espone dei residui amminoacidici polari (come DHPR) che servono a ricevere l'impulso elettrico e induce un cambio di conformazione al canale. a causa dei flussi di corrente e alla distribuzione di carice dentro e fuori membrana (differenza di potenziale). regione traS5 S6 (regione della
selettività del canale) per identificare lo ione a cui è sensibile il canale. canali voltaggio dipendenti.
ESEMPIO 4: immunoglobuline (anticorpi)
tetramero a cui si uniscono insieme due omodimeri l'interazione avviene tramite ponti di solfuro
GLI ACIDI NUCLEICI:
Gli acidi nucleici sono macromolecole formate da catene di nucleotidi
???? i nucleotidi sono formati da zucchero base azotata e gruppo fosfato i nucleosidi zucchero ????
BASI AZOTATE: puriniche e pirimidiniche:C, G, (U), T, A
si uniscono tra di loro a formare una catena polinucleotidica che ha una sua polarità.
ha un'estremità5' e 3' (DNA e RNA) DNA a doppio filamento:
RNA a singolo filamento:
COME SI PASSA DA UNA SEQUENZA DI NUCLEOTIDI AD UNA DI
AMMINOACIDI?triplette (codoni) di nucleotidi codificano per un amminoacido (64 combinazioni)
Il codice genetico è ridondante: un amminoacido è codificato da più triplette di nucleotidi
codoni non codificanti = codoni di stop
-passando dall'RNA sintetizziamo la proteina-p QUALI SONO I PASSAGGI:
i due filamenti antiparalleli interagiscono tra di loro grazie alla complementarità delle basi azotate: adenina-timina, citosina-guanina.
si formano legami a idrogeno tra i due filamenti. i legami sono deboli e i due filamenti si separano in due casi:REPLICAZIONE, CODIFICAZIONE (espressione dell'informazione).
nei due filamenti sono contenute info geniche diverse, codificano per geni differenti
zucchero, uracile, singolo filamento
RNA messaggero prodotto nel nucleo da alcuni enzimi: gli enzimi svolgono il doppio filamento e leggono la sequenza di nucleotidi per creare il filamento di RNA TRASCRIZIONE
l' mRNA arriva a livello dei ribosomi l'informazione vieneTRADOTTA per sintetizzare le proteine
DOVE POSSIAMO TROVARE I NUCLEOTIDI OLTRE AL DNA?
idrolizzando il legame che lega i 3 gruppi fosfati otteniamo una grande quantità di ATP
BIOENERGETICA:
PRESENZA DI ENERGIA indispensabile per la sopravvivenza della cellula che la utilizza per compiere un lavoro (Fxs): usare un substrato energetico per svolgere una reazione chimica.
I PRINCIPI DELLA TERMODINAMICA:
COME QUANTIFICHIAMO LE FORME DI ENERGIA UTILIZZATE?ENTALPIA:
variazione dell'energia interna
processi che liberano calore e processi che hanno bisogno di calore
fonte di energia:ADENOSINTRIFOSFATO (ATP)ribosio+adenina+3gr fosfato
messaggeri intracellulari: sono derivati dei nucleotidi :
ADENOSINMONOFOSFATOCICLICO(cAMP, adenina, attiva processi trascrizione genica, controllo della contrazione cardiaca),
GUANOSINAMONOFOSFATOCICLICO(cGMP, guanina, vasodilatazione)
LAVORO DI SINTESI: usare energia per far avvenire delle reazioni chimiche
1.
LAVORO MECCANICO: contrazione muscoli
2.
LAVORO DI TRASPORTO CONTRO GRADIENTE: spendere energia per creare gradienti di concentrazione (ambienti separati con concentrazioni differenti) --
> processi metabolici e comunicazione tra cellule. I gradienti possono essere riferiti a molecole non cariche e cariche (LAVORO ELETTRICO)
3.
LAVORO ELETRICO: uguale al lavoro di trasporto contro gradiente però si riferisce a molecole cariche.potenziali d'azioneche servono x trasferire info.
4.
CALORE: produzione di calore. Nell'uomo le cellule lavorano a temperature costanti (omeoterme), se ci si allontana dalla temperatura ottimale bisogna attuare un lavoro per mantenere costante la temperatura.
5.
p
BIOLUMINESCENZA: produzione di segnali luminosi (lucciole, meduse-->
molecole fluorescenti diecuorina -->proteina che quando si lega a ioni Ca+ ha affetti fluorescenti a diverse lunghezze d'ondae si usa per quantificare le quantità di calcio,GFP-->proteina fluorescente nel verde, utilizzata e associata all'espressione di un'altra proteinaper conoscerne la distribuzione e la quantità in un tessuto --> fluoresce nel verde se colpita da luce blu)
6.
l' energia non si crea e non si distrugge ma si trasforma
1.
se diminuisce l'energia interna PERDITA CALORE diminuzione entalpia se aumenta l'energia interna ACQUISTO DI CALORE aumento entalpia misuro l'energia interna di un sistema misurando l'entalpia:
COME MISURIAMO IL DISORDINE DI UN SISTEMA CHIUSO? ENTROPIA:
quantità di disordine in un sistema, aumenta se il sistema è chiuso
VOGLIO STIMARE LA SPONTANEITA' DI UNA REAZIONE?SPONTANEA:
CEDE ENERGIA, il calore ceduto,entalpia diminuisce (negativa), entropia positiva, energia libera sempre negativag
energia libera= energia che ha disposizione un sistema biologico per compiere un lavoro
ESOERGONICA H negativo, S positivo, G negativo ENDOERGONICA H positivo, S negativo, G positivop g p
ESEMPIO DI PROCESSO ESOERGONICO: DIFFUSIONE
PUNTO B: stazionarietà, all'equilibrio, no reazioni --> i sistemi biologici evitano la situazione di equilibrio
preferiscono una situazioneMETASTABILE maMAI all'equilibrio p
ESEMPIO DI PROCESSO ENDOERGONICO: queste reazioni vogliono allontanare il sistema dalla situazione di equilibrio
sono accoppiate endoergoniche-esoergoniche continuamente c'è scambio di energia libera.
COME AVVIENE? GENENESI DI UN COMPOSTO INTERMEDIO --->ATP
fornisce energia al muscolo perchè si contragga (ENDOERGONICA) ed è accoppiato ad un processo (ESOERGONICO) di idrolizzazione di ATP
ESEMPIO SULLE SLIDES DELLA REAZIONE
GLI ENZIMI:
reazioni ESOTERMICHEentalpia negativa: entalpia prodotti < entalpia reagenti reazione ENDOTERMICHEentalpia positiva: entalpia prodotti > entalpia
reagenti
in ogni cambiamento fisico o chimico l'universo tende sempre a un maggior grado di disordine
2.
AUMENTO ENTROPIA DIMINUZIONE ENTALPIA
Sono molecole che rendono più probabile il fatto che una reazione spontanea (esoergonica) possa avvenireg
ESEMPIO:
p
OSSIDAZIONE DEL GLUCOSIO se non ci fosse un'energia di attivazione le riserve di glucosio sarebbero utilizzate tutte
L'ENERGIA DI ATTIVAZIONE ènecessaria per innescare la reazione COME POSSO ABBASSARE L'ENERGIA DI ATTIVAZIONE?
COME AVVIENE IL PROCESSO?
L'enzima interagisce fisicamente con il reagente (substrato dell'enzima) creando un composto (dato dalreagente + enzima) a più bassa energia di attivazione, reazione reversibile ma la reazione successiva è irreversibile.
CATALIZZAZIONE DI UNA REAZIONE: intervento dell'enzima x abbassare energia di attivazione.g
PROPRIETA' DEGLI ENZIMI:
FORNIRE ENERGIA ma è pericoloso perchè alcune componenti sono molto sensibili al calore
1.
USARE ENZIMI: l'enzima abbassa l'energia di attivazione e facilita l'innesco della reazione:E' UN CATALIZZATORE
2.
AUMENTANO VELOCITA' DI
REAZIONE di un fattore 1014 FORMANO COMPLESSIcon il
substrato
reversibili e transitori
NONforniscono energia NONsi occupano di reazioni endoergoniche
UTILIZZO A CICLO CONTINUO
SONO PROTEINE specifiche per il substrato e dotate di sito attivo HANNO UN SITO ATTIVO interagisce con il substrato
il legame enzima-substrato non è covalente a volte troviamo nel sito attivo gruppi prostet SENSIBILI ALLA lavorano tra i 35 e i 40 gradi altrimenti si denatura
ESEMPIO 1: STOMACO --> enzimi degradano composti organici e sono attivi esclusivamente nel pH acido dello stomaco,PEPSINOGENOsi attiva e diventa PEPSINA
ESEMPIO 2: INTESTINO TENUE (duodeno) --> pH basico, vengono immessi enzimi come TRIPSINOGENOprodotta dal pancreas esocrino si attiva nell'ambiente basico del duodeno inTRIPSINA.
INTERAZIONE ENZIMA-SUBSTRATO interazioni deboli:
ESEMPIO: SACCAROSIO
LE REAZIONI ENZIMATICHE:
COME POSSO PREVEDERE LA VELOCITA' E L'EFFICACIA DELL'ENZIMA?
Kmè piccola quando la reazione è veloce Kmè grande quando la reazione è più lenta
LE REAZIONI ENZIMATICHE POSSONO ESSERE MODULATE DA COSA?
INIBITORI ENZIMATICI:
MODELLO CHIAVE-SERRATURA:
1.
MODELLO ADATTAMENTO INDOTTO: (cambio conformazione dell'enzima e del substrato)
2.
interagiscono con gli enzimi stessi in due modi:g
REVERSIBILE: può inibire e smettere di inibire COMPETITIVI(interagiscono direttamente con l'enzima nel sito attivo) NON COMPETITIVI(non
interagiscono direttamente con il sito attivo)
1.
g
IRREVERSIBILE: l'inibizione permane (gas tossici, gas nervinoblocca irreversibilmenteacetilcolinesterasiche degrada l'acetilcolina)
2.
TEMPERATURA dei legami covalenti tra amminoacidi)
SENSIBILI AL PH ci sono enzimi che funzionano bene a pH neutro ma differenti
