Citologia 06 - Proteine
Amminoacidi
Le proteine sono molecole organiche molto complesse ed eterogenee, di dimensioni assai variabili. Una singola cellula umana contiene miliardi di proteine.
L'unità fondamentale delle proteine è definita amminoacido . Gli amminoacidi possono essere classificati in:
● non naturali: si tratta di amminoacidi sintetizzati in laboratorio;
● naturali: comprendono tutti gli amminoacidi presenti in natura, di questi però solo 20 (+2 rari) formano le proteine.Questi 20 amminoacidi in relazione al modo in cui l’organismo umano li assume possono essere a loro volta classificati in:
○ essenziali : non vengono prodotti dalle cellule umane e devono essere obbligatoriamente assunti tramite l’alimentazione;
○ non essenziali : vengono prodotti dalle cellule umane;
Struttura degli amminoacidi
Ogni amminoacido è formato da un atomo centrale di carbonio (carbonio alfa) al quale sono legati un atomo di idrogeno, un gruppo amminico (NH2), un gruppo carbossilico (COOH) ed una catena laterale (R).
La catena laterale distingue un amminoacido dagli altri. In base al tipo di catena laterale R, gli amminoacidi possono essere:
● polari: sono in grado di sciogliersi in solventi polari come l’acqua;
● apolari: sono in gradi di sciogliersi in solventi apolari;
● positivi: il gruppo R si ionizza perdendo elettroni;
● negativi: il gruppo R si ionizza acquisendo elettroni;
● aromatici: il gruppo R contiene anelli aromatici, definiti così in quanto la presenza di questi gruppi conferisce un odore intenso e caratteristico alla molecola.
Classificazione delle proteine
Le parti costanti dell’amminoacido, il gruppo amminico ed il gruppo carbossilico si legano tra loro formando così le proteine.
In base alla lunghezza della catena amminoacidica le proteine possono essere distinte in:
● Oligopeptidi se sono composti da meno di 20 amminoacidi
● Polipeptidi se sono composti da 21 a 100 amminoacidi
● Macroproteine composte da più di 100 amminoacidi. Attualmente la proteina più grande che conosciamo è la titina, composta da circa 33.000 amminoacidi.
Struttura delle proteine
Le proteine possono assumere diverse conformazioni nello spazio, a seconda dei ripiegamenti che subiscono. Le proteine si organizzano secondo 4 livelli, detti strutture.
● Struttura primaria: corrisponde alla successione degli amminoacidi che la formano.
● Struttura secondaria: La catena amminoacidica non è rigida ma può ruotare attorno al carbonio centrale. La struttura è stabilizzata dai legami idrogeno che si formano tra i gruppi amminici e carbossilici degli amminoacidi. I gruppi R non sono attivamente coinvolti nella stabilizzazione della struttura. Esistono diversi tipi di strutture
secondarie:
○ Alfa elica: la catena amminoacidica si avvolge in una elica.
○ Filamenti beta pieghettati: Più filamenti beta si allineano formando un foglietto beta.
○ Nella coniugazione di due filamenti beta antiparalleli si vengono a creare dei ripiegamenti ovvero angoli di torsione molto stretti, questi rappresentano un altro tipo di struttura secondaria chiamata ripiegamento.
○ Tripla elica del collagene: Questa struttura rappresenta un tipo di elica particolare e diversa dalla alfa elica perchè non è una struttura stabile a se stante ma richiede che tre proteine con la stessa conformazione ad elica si “incastrino” tra loro per stabilizzarsi. Questa struttura è tipica delle proteine del collagene.
○ La proteina non ha tutta una struttura uniforme alternando tratti con filamenti beta e altri con alfa eliche. Nei tratti di congiunzione può avere degli
avvolgimenti casuali.
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● Struttura terziaria: si forma dall’unione di più strutture secondarie. Le strutture terziarie più comuni sono quella fibrosa e quella globulare.La struttura terziaria di una proteina non dipende esclusivamente dalla secondaria. Esistono, ad esempio, proteine fibrose basate sia su alfa eliche come la cheratina dei capelli che su foglietti beta pieghettati come la fibroina della seta.
La struttura terziaria si basa su vari tipi di interazioni tra i gruppi R:
○ Interazioni idrofobiche: ovvero la tendenza delle porzioni idrofobiche a raggrupparsi e ad isolarsi dall’ambiente acquoso. Questa forza di attrazione tra i gruppi idrofobici è una forza apparente in quanto sono le molecole polari e l’acqua ad attrarsi isolando quelle apolari. Infatti dato che l’ambiente
cellulare è costituito prevalentemente d’acqua le proteine riversano nel nucleo le porzioni idrofobiche ed espongono quelle polari in modo da poter interagire con l’acqua;
○ Legami ionici: si instaurano tra amminoacidi positivi e negativi;
○ Ponti idrogeno: hanno il ruolo di stabilizzare la struttura terziaria, questa volta però sono prevalentemente a carico del gruppo R;
○ Ponti disolfuro: si formano tra gli zolfi delle code di cisteina.
Se la proteina viene esposta a condizioni di temperatura o pH estremi le
caratteristiche di questi gruppi R vengono alterate, si rompono i legami e la proteina perde la sua conformazione originale (denaturazione)
. Tuttavia se le condizioni
ambientali vengono ripristinate gradualmente la proteina può recuperare le sue caratteristiche e ripristinare la conformazione originale (rinaturazione
).
● Struttura quaternaria: Si forma dall’unione di più proteine uguali o diverse.
Le proteine si classificano inoltre in:
● semplici: sono formate da soli amminoacidi.
● coniugate: si tratta di proteine a componenti non proteici che prendono il nome di gruppi prostetici
. Questi gruppi possono anche
contenere metalli come nel caso
dell’emoglobina, la proteina che trasporta l’ossigeno nel sangue. In caso di carenza di ferro, ad esempio, si sviluppa una condizione definita anemia in cui il sangue non riesce più a trasportare efficientemente l’ossigeno e il soggetto affetto si stanca e ha affanno dopo i più piccoli sforzi.
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