• Non ci sono risultati.

OBBIETTIVI DELLA TESI Obbiettivi di questa tesi sono:

CAPITOLO 6 CONCLUSIONI FINAL

In letteratura ad oggi esistono scarse quantità di informazioni per quanto riguarda gli intervalli di riferimento relativi alle varie frazioni proteiche presenti nel siero felino e rilevabili con la siero- elettroforesi zonale, qualunque sia il mezzo di supporto impiegato.

Probabilmente questa scarsità di studi è legato al fatto che è difficile reperire un numero elevato di soggetti di specie felina, magari della stessa razza ed età, presumibilmente sani. Infatti solitamente sono portati all’attenzione del medico veterinario solo quando presentano evidenti condizioni patologiche. Si tratta di una realtà che è stata confermata anche durante l’elaborazione di questo studio.

Comunque tutti gli obbiettivi prefissati sono stati raggiunti, quindi gli intervalli di riferimento per ogni valore, assoluto e relativo, di ogni frazione proteica rilevabile nella siero-elettroforesi zonale su acetato di cellulosa e su gel di agarosio sono stati calcolati.

182

Confrontando questi intervalli calcolati nei due metodi siero-elettroforetici è emerso che esistono differenze statisticamente significative per quanto riguarda le singole frazioni e sottofrazioni

globuliniche, fatta eccezione per le γ-globuline. Quindi anche in questo studio è confermato che nella separazione elettroforetica delle proteine sieriche il mezzo di supporto impiegato può determinare differenze statisticamente significative circa la distribuzione dei valori osservati.

Inoltre è stato possibile rilevare con più frequenza nei tracciati realizzati su gel di agarosio, rispetto a quelli realizzati su acetato di cellulosa, la presenza di sottofrazioni a livello delle regioni α2 e γ- globuliniche.

Tra tutte le modificazioni riscontrate nei tracciati siero-elettroforetici eseguiti su gel di agarosio e riconducibili a soggetti patologici in circa il 19% dei casi (28 su 150) si ha un incremento delle γ- globuline.

Ricercando le patologie che interessavano i 27 soggetti da cui sono stati ottenuti questi 28 tracciati è emerso che l’alterazione patologica più frequente era l’insufficienza renale cronica.

Tuttavia l’aspetto dei tracciati iper-gamma-globulinemici può solo orientare circa una certa patologia.

In conclusione la siero-elettroforesi resta un metodo semi-quantitativo circa la determinazione delle varie frazioni proteiche presenti a livello sierico. Possiede numerosi vantaggi e numerosi svantaggi, ma, nonostante ciò, rappresenta per il clinico uno strumento di notevole aiuto, sempre se utilizzato appropriatamente. Non è in grado di fornire direttamente una diagnosi precisa, come è emerso dall’analisi dei tracciati iper-gamma-globulinemici. Tuttavia è utile per elaborare un corretto orientamento diagnostico.

183

BIBLIOGRAFIA

1. ABATE O., ZANATTA R., MALISANO T., DOTTA U. (2000), Canine serum protein patterns

using high-resolution electrophoresis HRE, Vet J. 159: 154-160.

2. AGUGGINI G., BEGHELLI V., GIULIO L. (1998), Fisiologia degli animali domestici con

elementi di etologia, II ed., Capitolo 9: Il sangue, Facello C. e Guglielmino R., 313-363.

3. AKIRA S., HIRANO T., TAGA T. and KISHIMOTO T. (1990), Biology of multifunctional

cytokines: IL-6 and related molecules (IL-1 and TNF). Faseb J. 4: 2860.

4. ALPER CA. (1974), Plasma protein measurements as a diagnostic aid. N Engl J Med 291:

287–290.

5. ANDERSON N. L., and ANDERSON N. G. (2002), The human plasma proteome, Molec. Cell.

Proteom. 1: 845–867.

6. ANDREWS G.A., CHAVEY P.S., SMITH J. E. (1994), Enzyme-linked immunosornebt assay

to measure seruma ferritin and the relationship between serum ferritin and nonheme iron stores in cats. Vet Pathol 31: 674-678.

7. ARREDOUANI M., MATTHIJS P., VAN HOEYVELD E., KASRAN A., BAUMANN H.,

CEUPPENS J.L., STEVENS E. (2003), Haptoglobin directly affects T cells and suppresses

T helper cell type 2 cytokine release. Immunology 108: 144–151.

8. ARTISS J.D., EPSTEIN E., KIECHCE F.L., ZAK B. (1988), Potenziali problemi

dell’elettroforesi delle proteine sieriche, in La Medicina di Laboratorio, di WOLF P.L., 30-

45.

9. ATTAELMANNAN M., LEVISON S.S. (2000), Understanding and identifying monoclonal

gammopathies, Clin. Chem. 46: 1230-1238.

10. BAKER R.J. and VALLI V.E.O. (1988), Electrophoretic and Immunoelectrophoretic

Analysis of Feline Serum Proteins, Can. J. Res. 52: 308-314.

11. BAKER R.J., VALLI VEO. (1986), A review of feline serum protein electrophoresis. Vet

Clin Pathol. 15: 20–25.

12. BEETSON S.A., HILBERT B. J., MILLLS J.N. (1985), The use of the glutaralderiyde

coagulation test for detection of hypogammaglobulinemia in neonatal foals. Aust Vet J.

13. BENCE L. M., ADDIE D. D., and ECKERSALL P. D. (2005), An immunoturbidimetric assay

for rapid quantitative measurement of feline alpha- 1-acid glycoprotein in serum and peritoneal fluid . Vet. Clin. Path. 34: 335–34 .

14. BLACKMORE D. J., and HENLEY M. I. (1983). Colorimetric measurement of albumin in

horse sera . Equine. Vet. J. 15: 373–374.

15. BOSSUYT X., SCHIETTEKATTE G., BOGAERTS A., and BLANCKAERT N. (1998), Serum

protein electrophoresis by CZE 2000 clinical capillary electrophoresis, Clin Chem 44 (4): 749–759.

16. BRAZZELL J.L., BORJESSON D.L. (2007), Evaluation of plasma antithrombin activity

and D-dimer concentration in populations of healthy cats, clinically ill cats, and cats with cardiomyopathy. Veterinary Clinical Pathology 36: 79–84.

17. BROADLEY C., HOOVER R.L. (1989), Ceruloplasmin reduces the adhesion and scavenges

superoxide during the interaction of activated polymorphonuclear leukocytes with endothelial cells. American Journal of Pathology 135: 647–655.

18. BROOKSBY J.B. (1947), The Serum Proteins of the Domestic Animals, J R Soc Med March

40: 187-189

19. BROWN S.A., DUSZA K., BOEHMER J. (1994), Comparison of measured and calculated

values for colloid osmotic pressure in hospitalized animals. Am. J. Vet. Res. 55: 910-915

20. CASPI D, BALTZ ML, SNEL F, et al. (1984), Isolation and charaterisation of C-reactive

protein from the dog. Immunology. 53: 307–313.

21. CECILIANI F, GROSSI C, GIORDANO A, et al. (2004), Decreased sialylation of the acute

phase protein alpha-1-acid glycoprotein in feline infectious peritonitis (FIP). Vet Immunol Immunopathol. 99: 229–236.

22. CERIOTTI F. (2007), Prerequisites for use of common reference intervals. Clin Biochem

184

23. CERIOTTI F., INFUSINO I., PANTEGHINI M. (2012), Teoria e pratica degli intervalli di

riferimento riferibili, Biochimica Clinica, 36 (3): 171-176.

24. CERON J. J. , and MARTINEZ-SUBIELA S. (2004), An automated spectrophotometric

method for measuring canine ceruloplasmin in serum, Vet. Res. 35: 671–679.

25. CERON J.J., ECKERSALL P.D., MARTINEZ-SUBIELA S. (2005), Acute phase proteins in

dogs and cats: current knowledge and future perspectives, Vet. Clin. Path. 34 (2): 85-99.

26. CERON J.J., MARTI´NEZ-SUBIELA S., HENNEMANN C., TECLES F. (2004), The effects of

different anticoagulants on routine canine plasma biochemistry, Vet J. 167: 294–301.

27. CHAMANZA R., VANVEEN L., TIVAPASI M.T., and TOUSSAINT M.J.M. (1999), Acute phase

proteins in the domestic fowl, World Poultry Sci. J. 55: 61-71

28. CRAY C., ZAIAS J., and ALTMAN N. H. (2009), Acute Phase Response in Animals: A

Review, Comparative Medicine 59 (6): 517-526

29. CUNNINGHAM J.G. (2006), Manuale di Fisiologia Veterinaria, III ed., Capitolo 17: Visione

di insieme della attività cardiovascolare, 110-122

30. CUNNINGHAM J.G. (2006), Manuale di Fisiologia Veterinaria, III ed., Capitolo 51:

Omeostasi acido-base, 522-532

31. DABROWSKA A.M., TARACH J.S., WOJTYSIAK-DUMA B., DUMA D. (2015), Fetuin-A

(AHSG) and its usefulness in clinical practice-review of literature, Biomed Pap. Med. Fac. Univ. Palacky Olomouc Czech Repub. XX, 159.

32. DAVIES D. R. and COHEN G.H. (1996), Interaction of protein antigens with antibodies,

Proc. Natl. Acad. Sci. USA 93: 7-12.

33. DeHAAS C.J.C. (1999), New insights into the role of serum amyloid P component a novel

lipopolysaccharide binding protein. FEMS Immunology and Medical Microbiology 26: 197- 202.

34. DEIGNAN T., ALWAN A., KELLY J., MCNAIR J., WARREN T., O’FARRELLY C. (2000),

Serum haptoglobin: an objective indicator of experimentally- induced Salmonella infection in calves, Research in Veterinary Science 69: 153–158.

35. DEUTSCH H.F., GOODLONE M.B. (1945), An electrophoretic survey of various animal

plasmas, J. Biol. Chem. 161: 1-20.

36. DI TERLIZZI R., STOCKHAM S.L., KEMPEGOWDA R., WILKERSON M.J. (2005),

Comparison of protein concentrations in precolostral and postcolostral bovine sera using spectrophotometric, refractometric, electrophotometric and radial

immunodiffusion methods. Vet Clin Phat 34: 283

37. DIBARTOLA SP, REITER JA, CORNACOFF JB, et al. (1989), Serum amyloid A protein

concentration measured by radial immunodiffusion in Abyssinian and non-Abyssinian cats. Am J Vet Res. 50: 1414–1417.

38. DINARELLO C.A. (1997), Interleukin-1, Cytokine & growth Factor Reviews 8 (4): 253-265. 39. DON W. FAWCETT (1996), Bloom & Fawcett- Trattato di istologia, XII ed., Capitolo 4: Il

sangue, 115-140.

40. DON W. FAWCETT (1996), Bloom & Fawcett- Trattato di istologia, XII ed., Capitolo 13: Il

sistema immunitario, Raviola E., 443-466.

41. DU CLOS T. W. , and MOLD C. ( 2001), The role of C-reactive protein in the resolution of

bacterial infection, Curr. Opin. Infect. Dis. 14: 289 – 293.

42. DUKES S., Fisiologia degli animali domestici, ed. 2002, Capitolo 3: Proprietà fisiologiche

ed elementi del sangue, Reece W.O., 25-53.

43. DUTHIE S., ECKERSALL P.D., ADDIE D.D., LAWRENCE C.E., JARRETT O. (1997), Value of

alpha 1-acid glycoprotein in the diagnosis of feline infectious peritonitis, Veterinary