Questi valori sono già diversi rispetto a quelli riportati in Fisiologia degli animali domestici, di Dukes S., del 2002.
Qui l’Autore indica che i dati sono stati ricavati da lavori di altri Autori, come Altmann et Dimmer, del 1961, e Sturkle, del 1976. Tabella 3.6.2.
Tabella 3.6.2, tratta da [42]
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Se poi sono considerati quelli relativi al cane e gatto si notano significative differenze rispetto a quelli riportati in Small animal clinical diagnosis by laboratory methods, V edizione, di Willard M.D., del 2012. Si tratta di valori estrapolati per il cane da un lavoro di Breitschwerdt et al. del 1987 mentre per quanto riguarda il gatto da un lavoro di Turnwald et Barta del 1989. Tabella 3.6.3.
Differenze ancora maggiori tra i vari Autori sono presenti circa i normali livelli sierici delle proteine della fase acuta. [85, 92, 94, 126, 88] Numerosissimi sono gli studi che cercano di quantificare questi elementi nella specie felina. [88, 25, 126, 10] Per esempio per l’α1-glicoproteina acida felina, oggetto di molti studi forse anche per il suo collegamento con la Peritonite Infettiva Felina, sono stati stabiliti nel tempo numerosissimi livelli sierici, anche molto differenti tra loro. [88, 25] Così pure per la SAA e l’aptoglobina, sempre proteine della fase acuta positive feline, rispettivamente maggiori e moderate. [88, 25] Vedi tabella 3.6.4.
Tabella 3.6.4, tratta da [88]
Le discrepanze tra questi valori sembrerebbero essere legate alle differenti metodologie impiegate, nonché alla specificità degli anticorpi utilizzati nel test o la tipologia di materiale impiegato per la standardizzazione di questi dosaggi. [88]
Qui di seguito poi si è cercato di riassumere quali proteine plasmatiche è possibile ritrovare in ogni frazione.
Ancora una volta si ricorda che l’appartenenza ad una certa frazione non è una cosa statica, ma bensì dipende dalla mobilità elettroforetica delle singole proteine plasmatiche che si verifica in quelle circostanze. [2, 42, 164, 117] Notevoli sono le differenze tra le specie e numerosi fattori fisiologici
Tabella 3.6.3, tratta da [186]
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endogeni ed esogeni possono condizionare le proteine plasmatiche, si veda a tale proposito il paragrafo 3 del capitolo 3.
A questo proposito si fa presente che qui di seguito saranno fornite una serie di informazioni utili per comprendere meglio ciò che è riportato nel capitolo successivo. Saranno riprese alcune indicazioni già presenti nel paragrafo 4 di questo capitolo, tuttavia queste verranno rilette in maniera riassuntiva e al fine di agevolare la lettura del tracciato elettroforetico.
Al termine della corsa elettroforetica zonale, come sarà ben spiegato nel capitolo 5, si ottiene un tracciato costituito da una serie di bande, frutto della separazione in base alla loro mobilità delle proteine presenti nel siero. [188, 181, 80, 84, 85, 78] Ciascuna banda risulta perciò formata da una o più proteine sieriche che presentano la stessa mobilità elettroforetica in quelle condizioni. Si formano così frazioni proteiche che occupano determinate zone del tracciato siero-elettroforetico. [188, 181, 80, 84, 85, 78]
La zona più vicina all’anodo (si veda capitolo 5 per chiarimenti) prende nome di zona prealbuminica in quanto, di regola, vi si distribuisce la prealbumina. [80, 181, 188, 176] Come indicato nel
paragrafo 4 I di questo capitolo, non in tutti gli animali essa è presente: solo nell’uomo e in alcune specie aviarie risulta rilevabile. [188, 150, 80, 84] Infatti nelle altre specie le funzioni svolte da questa proteina vengono assolte da altre molecole, che però migrano in zone diverse. [150, 119, 25, 84, 85, 112]
La zona successiva, allontanandosi dall’anodo, ma pur sempre vicina a questo, prende nome di zona albuminica, in quanto di regola vi è distribuita solo l’albumina. [80, 181, 188, 84, 85, 150, 176] La sua descrizione completa è riportata nel paragrafo 4 II di questo capitolo. Come indicato poco fa ogni specie animale ha una diversa concentrazione sierica di questa proteina. Ecco che di conseguenza anche la quantità relativa di albumina rispetto alle proteine totali varia considerevolmente. Generalmente nei grossi animali prevalgono le globuline, mentre nei piccoli animali prevale
l’albumina. [2, 42, 112] Nel gatto l’albumina risulta costituire il 50,78% ± 5,95% delle proteine totali. [10]
La zona successiva allontanandosi dall’anodo prende nome di zona α-globulinica. [80, 181, 188] fatta eccezione per i ruminanti questa zona si suddivide in due parti, dette α1 e α2, di cui α1 precede α2. [84, 85, 112, 176, 90, 89] Prima di parlare della zona α1 è necessario premettere che esiste anche la così detta interzona tra la zona albuminica e la zona α1-globulinica. [80, 181, 188]
L’interzona albumina- α1 di regola è costituita in massima parte da α-lipoproteine, anche dette HDL, e in minor misura dalle α1-fetoproteine. [80, 181, 188] Una loro descrizione dettagliata è presente nei paragrafi 4 XXXIX D e 4 VII di questo capitolo. In alcune specie animali inoltre in questa interzona migra l’ α1-glicoproteina acida. [80]
Nell’effettiva zona α1-globulinica di regola vi si distribuiscono l’ α1-antitripsina, che tra l’altro risulta la sua principale componente, l’α1-microglobulina, α1-glicoproteina acida, l’AT e l’ α1-
antichimotripsina. [80, 181, 188, 92, 84, 85, 150] Queste proteine sono state descritte nei paragrafi 4 III→VIII di questo capitolo. È bene precisare che alcuni Autori ritengono migrare l’ α1-
antichimotripsina tra la frazione α1 e α2-globulinica. [181]
Nel gatto le α1-globuline oscillano tra il 6,45 e il 10,69% delle proteine totali. [10]
Un’altra interzona è presente tra la zona α1 e la zona α2-globulinica. È detta interzona α1-α2- globulinica e vi si distribuiscono la proteina di trasporto della tiroxina, la proteina trasportatrice della Vitamina D e, secondo alcuni Autori, l’ α1-antichimotripsina. [80, 181, 188, 150, 112] Queste proteine sono state descritte nei paragrafi 4 IX, 4 XVIII e 4IV di questo capitolo. È qui opportuno ricordare che nel cane la funzione di trasportare la tiroxina è affidata ad una proteina detta α2- globulina e perciò migra nella regione α2-globulinica. [84]
Nella zona α2-globulinica vi si distribuiscono l’ α2-macroglobulina, l’aptoglobina, la ceruloplasmina, la siero amiloide A, l’ α2-globulina (nel cane), l’ α2-antiplasmina, l’ α2-microglobulina e l’ α2-HS
glicoproteina. [80, 181, 188, 92, 84, 85, 150] Queste proteine sono state descritte nei paragrafi 4 IX→ XVII di questo capitolo.
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La zona successiva allontanandosi ulteriormente dall’anodo prende nome di zona β-globulinica. [80, 181, 188, 92]
Fatta eccezione per i ruminanti, questa zona si divide in due parti, dette β1 e β2, di cui la β1 precede la β2. [84, 85, 112, 176] Ma prima di descrivere la zona β1-globulinica è necessario precisare che esiste anche una interzona α2-β1-globulinica. [80, 181, 188]
L’interzona α2-β1-globulinica comprende le componenti del sistema Proteina C-Proteina S-
Trombomodulina e le così dette pre-β-lipoproteine, o VLDL. [92, 84, 181] Queste proteine sono state descritte nei paragrafi 4 XVI e 4 XXXIX B di questo capitolo.
Nell’effettiva zona β1-globulinica vi si distribuiscono l’emopessina, la transferrina e la ferritina. [80, 181, 188, 92, 84, 85, 150] Queste proteine sono state descritte nei paragrafi 4 XIX, 4XX e 4XXI di questo capitolo.
Nel gatto le β1-globuline oscillano tra il 5,25 e l’8,49% delle proteine totali. [10]
Poi è presente una interzona β1- β2-globulinica dove vi si distribuiscono le β-lipoproteine, dette LDL. [80, 181, 188, 92, 84, 85, 112, 150] Più il contenuto in trigliceridi è maggiore più queste lipoproteine tendono a migrare verso l’anodo. [80, 150] Una loro dettagliata descrizione è riportata nel paragrafo 4 XXXIX C di questo capitolo.
Nella zona β2-globulinica vi si distribuiscono la proteina C reattiva, la siero amiloide P, il
plasminogeno, le β2-microglobuline, le componenti C3 e C4 del complemento e le Immunoglobuline di isotipo A ed M. [80, 181, 188, 92, 84, 85, 150, 114] Queste proteine sono state descritte nei paragrafi 4 XXII→ XXIV, 4 XXVIII, 4 XXXV e 4 XXXVII A ed E di questo capitolo.
Nel gatto le β2-globuline oscillano tra il 5,11 e il 7,33% delle proteine totali. [10]
Se anziché siero viene utilizzato plasma, il fibrinogeno presente migra a livello della zona β o tra la zona β2 e la zona γ-globulinica. [112] Quindi l’interzona β2-γ-globulinica è data, qualora si utilizzi plasma, dal fibrinogeno. [181, 112] Questa proteina è stata descritta nel paragrafo 4 XXIX di questo capitolo. In questa interzona inoltre possono migrare anche le Immunoglobuline di isotipo A ed M. [181, 84, 85, 150]
La zona successiva, ormai vicina al punto di deposizione del campione di siero e quindi al catodo, prende nome di zona γ-globulinica. [80, 181, 188, 92] In diverse specie, compreso il gatto, questa zona si divide in due parti, dette γ1 e γ2, di cui γ1 precede γ2. [84, 85, 181, 176, 90, 89] Nella zona γ-
globulinica vi si distribuiscono le Immunoglobuline, in particolare nella γ1 si concentrano quelle di isotipo A ed M, mentre in γ2 quelle di isotipo G. [80, 181, 188, 92, 84, 85, 112, 150, 136] Tuttavia secondo alcuni Autori anche la componente C3 in alcune specie può migrare a livello γ-globulinico. [80] Queste proteine sono state descritte rispettivamente nei paragrafi 4 XXXVII e 4 XXV di questo capitolo.
Se si utilizza un campione di plasma il fibrinogeno può migrare anche a livello della regione γ- globulinica. [112, 80]
Nel gatto le γ-globuline oscillano tra il 14,36 e il 24,66% delle proteine totali. [10]
Come già precedentemente illustrato tra i vari Autori non c’è una vera concordanza circa i valori assoluti e relativi delle diverse frazioni proteiche. Quelli qui riportati per il gatto sono stati elaborati da Baker et Valli nel 1987 in uno studio sulle proteine sieriche feline, impiegando come mezzo di supporto per la siero-elettroforesi zonale il gel di agarosio. [10]
A scopo riassuntivo è qui di seguito riportata la figura 3.6.1, tratta da un articolo di Vavricka S.R. et al., del 2009. Si veda [181]